نقش پروتئین در بدن انسان

اهمیت بسیار زیاد پروتئین ها برای بدن به دلیل عملکرد آنها است.

عملکردهای اصلی ارائه شده از پروتئینها نشان دهنده اهمیت این طبقه از مواد در تضمین زندگی طبیعی انسان است.

در قرن 19 دانشمندان اظهار داشتند:

• بدن پروتئین بی نظیر است ، جوهر زندگی ،
• یک متابولیسم مداوم بین موجودات زنده و محیط زیست مورد نیاز است.

این مقررات تا امروز بدون تغییر باقی مانده است.

ترکیب اصلی پروتئین ها

واحدهای بزرگ مولکولی یک پروتئین ساده به نام پروتئین توسط بلوک های کوچک شیمیایی به هم پیوسته تشکیل می شوند - اسیدهای آمینه با قطعات یکسان و متفاوت. چنین ترکیبات ساختاری را هتروپلیمرها می نامند. فقط 20 نماینده از کلاس اسیدهای آمینه همیشه در پروتئین های طبیعی یافت می شوند. ترکیب اصلی پروتئین ها با حضور واجب کربن - C ، نیتروژن - N ، هیدروژن - H ، اکسیژن - O. گوگرد - S اغلب یافت می شود.در پروتئین های پیچیده به نام پروتئین ها ، مواد دیگری علاوه بر اسیدهای آمینه موجود در آن وجود دارد. بر این اساس ، فسفر - P ، مس - مس ، آهن - آهن ، ید - من و سلنیوم - Se ممکن است در ترکیب آنها باشد.

اسیدهای آمینوکربوکسیلیک پروتئین های طبیعی با ساختار شیمیایی و اهمیت بیولوژیکی طبقه بندی می شوند. طبقه بندی شیمیایی برای شیمی دانان ، بیولوژیکی - برای همه مهم است.

در بدن انسان همیشه دو جریان دگرگونی وجود دارد:

• تجزیه ، اکسیداسیون ، دفع مواد غذایی ،
• سنتز بیولوژیکی مواد اساسی جدید.

12 اسید آمینه از همیشه در پروتئین های طبیعی یافت می شود که با سنتز بیولوژیکی بدن انسان ایجاد می شود. به آنها قابل تعویض گفته می شود.

8 اسید آمینه هرگز در انسان سنتز نمی شود. آنها ضروری هستند ، باید به طور مرتب با غذا داده شود.

با توجه به وجود اسیدهای آمینه کربوکسیلیک ضروری ، پروتئین ها به دو دسته تقسیم می شوند.

• پروتئین های کامل تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن انسان را دارند. مجموعه مورد نیاز اسیدهای آمینه ضروری حاوی پروتئین های لپه ، محصولات لبنی ، مرغ ، گوشت گاو ، ماهی های دریایی و آب شیرین ، تخم مرغ است.

• در پروتئین های نقص ممکن است یک یا چند اسید مهم وجود نداشته باشد. این شامل پروتئین های گیاهی است.

برای ارزیابی کیفیت پروتئین های غذایی ، جامعه جهانی پزشکی آنها را با یک پروتئین "ایده آل" مقایسه می کند ، که نسبتهای اسیدهای آمینه ضروری و اساسی را به شدت تأیید کرده است. در طبیعت ، پروتئین "ایده آل" وجود ندارد. به اندازه پروتئین های حیوانی به او نزدیک است. پروتئین های گیاهی غالباً برای غلظت هنجاری یک یا چند اسید آمینه کافی نیستند. اگر ماده گمشده اضافه شود ، پروتئین کامل می شود.

منابع اصلی پروتئین با منشاء گیاهی و حیوانی است

در جامعه علمی داخلی که مشغول مطالعه جامع شیمی مواد غذایی است ، گروهی از اساتید A.P. Nechaev ، همکاران و دانشجویان وی از این موضوع استفاده می کنند. این تیم میزان پروتئین را در محصولات اصلی غذایی موجود در بازار روسیه تعیین کرد.

• مهم! ارقام مشخص شده در مورد پروتئین موجود در 100 گرم محصول آزاد شده از قسمت غیرقابل تغذیه اطلاع می دهند.

• بیشترین مقدار پروتئین در سویا ، دانه کدو تنبل و بادام زمینی (34.9 - 26.3 گرم) یافت می شود.
• مقادیر 20 تا 30 گرم در نخود فرنگی ، لوبیا ، پسته و تخمه آفتابگردان یافت می شود.
• بادام ، بادام زمینی ، فندق با عدد 15 تا 20 گرم مشخص می شوند.
• گردو ، ماکارونی ، بیشتر غلات (به جز برنج ، دانه های ذرت) حاوی 10 تا 15 گرم پروتئین در هر 100 گرم محصول هستند.
• برنج ، دانه های ذرت ، نان ، سیر ، زردآلو خشک در محدوده 5 تا 10 گرم قرار می گیرند.
• در 100 گرم کلم ، قارچ ، سیب زمینی ، آلو ، برخی از انواع چغندر ، مقدار پروتئین از 2 تا 5 گرم است.
• کشمش ، تربچه ، هویج ، فلفل دلمه ای پروتئین کمی دارند ، شاخص های آنها از 2 گرم تجاوز نمی کند.

اگر نتوانستید یک ماده گیاهی را در اینجا پیدا کنید ، غلظت پروتئین موجود در آن خیلی کم است یا اصلاً وجود ندارد. به عنوان مثال ، در آب میوه ها پروتئین بسیار کمی وجود دارد ، در روغن های گیاهی طبیعی - به هیچ وجه.

• بیشترین غلظت پروتئین در گوشت ماهی ، پنیرهای سخت و فرآوری شده و گوشت خرگوش (1/21 تا 28.9 گرم) مشاهده شد.
• تعداد زیادی محصول حاوی 15 تا 10 گرم پروتئین است. این یک پرنده ، ماهی دریایی (به جز capelin) ، گوشت گاو ، میگو ، ماهی مرکب ، پنیر کلم ، پنیر فتا ، ماهی آب شیرین است.
• کاپلین ، تخم مرغ ، گوشت خوک حاوی 12.7 تا 15 گرم پروتئین در 100 گرم محصول است.
• ماست ، پنیر با شماره 5 - 7.1 گرم مشخص می شود.
• شیر ، کفیر ، شیر پخته شده تخمیر شده ، خامه ترش ، خامه حاوی 2.8 تا 3 گرم پروتئین است.

اطلاعات در مورد منابع اصلی پروتئین های منشاء گیاهی و حیوانی در محصولاتی که تحت پردازش تکنولوژیکی چند مرحله ای (خورش ، کالباس ، ژامبون ، کالباس) قرار گرفته اند مورد توجه نیست. آنها برای غذای سالم به طور منظم توصیه نمی شوند. استفاده کوتاه مدت از چنین محصولاتی قابل توجه نیست.

نقش پروتئین در تغذیه

در نتیجه فرآیندهای متابولیکی در بدن ، به جای آن کهنه ها ، مولکول های جدید پروتئین به طور مداوم تشکیل می شوند. میزان سنتز در اندامهای مختلف یکسان نیست. پروتئین های هورمونی ، به عنوان مثال ، انسولین ، خیلی سریع و در ساعت ها و چند دقیقه دوباره ترمیم می شوند (رزین می شوند). پروتئین های کبد ، غشاهای مخاطی روده در 10 روز دوباره تولید می شوند. مولکول های پروتئینی مغز ، ماهیچه ها ، بافت همبند ترمیم می شوند طولانی ترین ، ترمیم سنتز (رزین) می تواند تا شش ماه ادامه یابد.

فرآیند استفاده و سنتز با تعادل نیتروژن مشخص می شود.

• در یک فرد تشکیل شده با سلامتی کامل ، تعادل نیتروژن صفر است. در این حالت ، کل جرم نیتروژن که در طول تغذیه با پروتئین تهیه می شود برابر است با جرم دفع شده با محصولات پوسیدگی.
• ارگانیسم های جوان به سرعت در حال پیشرفت هستند. تعادل نیتروژن مثبت است. پروتئین زیادی وجود دارد ، کمتر دفع می شود.
• در پیری ، افراد بیمار ، تعادل نیتروژن منفی است. جرم نیتروژن آزادشده با محصولات متابولیک بیشتر از مقدار دریافت شده با مصرف مواد غذایی است.

نقش پروتئین در تغذیه ، فراهم کردن مقدار لازم از عناصر اسید آمینه مناسب برای مشارکت در فرآیندهای بیوشیمیایی بدن است.

برای اطمینان از یک متابولیسم طبیعی ، مهم است که بدانیم پروتئین فرد برای مصرف در روز چقدر نیاز دارد.

فیزیولوژیست های داخلی و آمریکایی توصیه می کنند که از 0/8 - 1 گرم پروتئین به ازای هر کیلوگرم وزن انسان استفاده کنید. اعداد کاملاً متوسط ​​است. این میزان بستگی به سن ، ماهیت کار ، سبک زندگی فرد دارد. به طور متوسط ​​، آنها توصیه می كنند از 60 گرم تا 100 گرم پروتئین در روز مصرف كنید. برای مردانی که مشغول انجام کارهای بدنی هستند ، می توان این میزان را تا 120 گرم در روز افزایش داد. برای کسانی که تحت عمل جراحی ، بیماریهای عفونی قرار دارند ، هنجار نیز به 140 گرم در روز افزایش می یابد. دیابتی ها رژیم های غذایی با محتوای بالای محصولات پروتئینی هستند که می توانند به 140 گرم در روز برسند. افراد مبتلا به اختلالات متابولیک ، تمایل به نقرس ، باید پروتئین به میزان قابل توجهی کمتری مصرف کنند. هنجار برای آنها 20 - 40 گرم در روز است.

برای افراد درگیر در ورزش های فعال که باعث افزایش حجم عضلات می شوند ، این هنجار به میزان قابل توجهی افزایش می یابد ، می تواند به ازای هر کیلوگرم وزن یک ورزشکار به 1.6-1.8 گرم برسد.

• مهم! بهتر است مربی پاسخ سؤال را روشن کند - چه مقدار پروتئین باید در طول ورزش در روز مصرف شود. متخصصان در مورد هزینه های انرژی برای انواع آموزش ، راه هایی برای حفظ عملکرد طبیعی بدن ورزشکار ، اطلاعات دارند.

برای اجرای کلیه عملکردهای فیزیولوژیکی ، نه تنها وجود اسیدهای آمینه ضروری در پروتئین ، بلکه کارایی جذب آنها نیز مهم است. مولکول های پروتئین دارای سطوح مختلف سازماندهی ، حلالیت ، میزان دسترسی به آنزیم های گوارشی هستند. 96٪ پروتئین های شیر ، تخم مرغ ها به طور مؤثر تجزیه می شوند. در گوشت ، ماهی ، 95-93٪ پروتئین ها با اطمینان هضم می شوند. استثنا پروتئین های پوست و مو است. محصولات حاوی پروتئین گیاهی 60-80٪ هضم می شوند. در سبزیجات 80٪ پروتئین ها جذب می شوند ، در سیب زمینی ها - 70٪ ، در نان - 62-86٪.

مقدار توصیه شده پروتئین ها از منابع حیوانی باید 55٪ از کل جرم پروتئین باشد.

• کمبود پروتئین در بدن منجر به تغییرات متابولیکی قابل توجهی می شود. به اینگونه آسیب شناسی ها ، دیستروفی ، کواشیکور گفته می شود. برای نخستین بار تخلف در ساکنان قبایل وحشی آفریقا آشکار شد که با تعادل نیتروژن منفی ، اختلال در عملکرد روده ، آتروفی عضلات و رشد مبهم مشخص می شود. کمبود پروتئین جزئی می تواند با علائم مشابه رخ دهد ، که می تواند برای مدتی خفیف باشد. کمبود پروتئین در بدن کودک به ویژه خطرناک است. اینگونه اختلالات رژیم غذایی می تواند تحریک بدنی و ذهنی فرد در حال رشد را برانگیزد.

• پروتئین بیش از حد در بدن ، سیستم دفع کننده را بیش از حد می کند. بار روی کلیه ها افزایش می یابد. با آسیب شناسی های موجود در بافت کلیه ، این روند می تواند وخیم تر شود. خیلی بد است اگر اضافی پروتئین در بدن همراه با کمبود سایر عناصر با ارزش غذایی باشد. در زمان های قدیم ، در کشورهای آسیا روشی اعدام وجود داشت که در آن محکوم فقط گوشت می خورد. در نتیجه ، به دنبال این مسمومیت ، متخلف از تشکیل محصولات پوسیدگی در روده درگذشت.

یک رویکرد معقول برای تهیه پروتئین به بدن ، عملکرد مؤثر همه سیستمهای زندگی را تضمین می کند.

تاریخ مطالعه

این پروتئین برای اولین بار (به صورت گلوتن) در سال 1728 توسط ژاکوپو بارتولومئو بکاری ایتالیایی از آرد گندم به دست آمد. پروتئین ها در قرن 18 به عنوان یک نتیجه از کار شیمیدان فرانسوی Antoine de Fourcroix و دانشمندان دیگری که به خاصیت پروتئین ها برای انعقاد (دناتوراسیون) تحت تأثیر گرما یا اسیدها توجه داشتند ، به یک کلاس جداگانه از مولکولهای بیولوژیکی جدا شدند. در آن زمان پروتئین هایی از جمله آلبومین ("سفیده تخم مرغ") ، فیبرین (پروتئین خون) و گلوتن موجود در غلات گندم مورد بررسی قرار گرفت.

در آغاز قرن نوزدهم ، برخی از اطلاعات در مورد ترکیب عناصر پروتئین ها بدست آمده بود ؛ مشخص شد که اسیدهای آمینه در حین هیدرولیز پروتئین ها تشکیل می شوند. برخی از این اسیدهای آمینه (به عنوان مثال گلیسین و لوسین) قبلاً مشخص شده اند. براساس تجزیه و تحلیل ترکیب شیمیایی پروتئین ها ، شیمیایی هلندی ، گریت مولدر فرضیه را مطرح کرد که تقریباً تمام پروتئین ها فرمول تجربی مشابهی دارند. در سال 1836 ، مولدر اولین مدل ساختار شیمیایی پروتئین ها را ارائه داد. بر اساس تئوری رادیکال ها ، وی پس از چندین اصلاح به این نتیجه رسید که واحد ساختاری حداقل یک پروتئین دارای ترکیب زیر است: C₄₀ح₆₂ن₁₀ای₁₂. وی این واحد را "پروتئین" (Pr) (از یونانی. Protos - اول ، اولیه) و نظریه - "تئوری پروتئین" نامید. اصطلاح پروتئین به خودی خود توسط شیمیدان سوئدی یاکوب برزلیوس پیشنهاد شده است. طبق گفته مالدر ، هر پروتئین از چندین واحد پروتئین ، گوگرد و فسفر تشکیل شده است. به عنوان مثال ، وی پیشنهاد كرد كه فرمول فیبرین را به عنوان 10PrSP بنویسید. مالدر همچنین محصولات تخریب پروتئین ها - اسیدهای آمینه را مورد مطالعه قرار داد و برای یکی از آنها (لوسین) با کسری از خطا ، وزن مولکولی - 131 دالتون را تعیین کرد. با تجمع داده های جدید در مورد پروتئین ها ، تئوری پروتئین شروع به نقد کرد ، اما با وجود این ، تا اواخر دهه 1850 هنوز هم به رسمیت شناخته شده جهانی شناخته می شد.

در اواخر قرن نوزدهم ، بیشتر اسیدهای آمینه که پروتئین ها را تشکیل می دهند مورد بررسی قرار گرفت. در اواخر دهه 1880. دانشمند روسی A. بله.Danilevsky اشاره به وجود گروه های پپتید (CO - NH) در مولکول پروتئین. در سال 1894 ، فیزیولوژیست آلمانی آلبرشت كوسل نظریه ای را مطرح كرد كه براساس آن اسیدهای آمینه عناصر اصلی ساختاری پروتئین ها هستند. در آغاز قرن بیستم ، شیمیدان آلمانی امیل فیشر به طور تجربی ثابت کرد که پروتئین ها از باقی مانده های اسید آمینه متصل شده توسط پیوندهای پپتید تشکیل شده اند. وی همچنین اولین تجزیه و تحلیل توالی اسید آمینه پروتئین را انجام داد و پدیده پروتئولیز را توضیح داد.

با این حال ، نقش اصلی پروتئین ها در ارگانیسم ها تا سال 1926 ، زمانی که شیمیدان آمریکایی جیمز سامنر (بعداً جایزه نوبل شیمی) نشان داد ، تشخیص داده شد که آنزیم اوره آز یک پروتئین است.

دشواری جداسازی پروتئین های خالص ، مطالعه را دشوار کرده است. بنابراین ، اولین مطالعات با استفاده از آن پلی پپتیدها که به راحتی در مقادیر زیادی قابل تصفیه هستند ، یعنی پروتئین های خون ، تخم مرغ ، سموم مختلف و همچنین آنزیم های گوارشی / متابولیکی ترشح شده پس از ذبح گاو انجام شد. در اواخر دهه 50 ، این شرکت شرکت زره پوش هام توانست یک کیلوگرم ریبونوکلئاز پانکراس گاوی A را پاک کند ، که برای بسیاری از مطالعات به یک موضوع تجربی تبدیل شده است.

این ایده که ساختار ثانویه پروتئین ها نتیجه شکل گیری پیوندهای هیدروژن بین باقیمانده های اسید آمینه است ، توسط ویلیام آستوری در سال 1933 مطرح شد ، اما لینوس پائولینگ نخستین دانشمندی محسوب می شود که توانست با موفقیت ساختار ثانویه پروتئین ها را پیش بینی کند. بعداً ، والتر كوزمان ، براساس كار كای لاینرستروم-لانگ ، در درک قوانین تشکیل ساختار سوم پروتئین ها و نقش تعامل آبگریز در این فرآیند سهم بسزایی داشت. در اواخر دهه 1940 و اوایل دهه 1950 ، فردریک سنگر روشی برای تعیین توالی پروتئین ایجاد کرد که با استفاده از آن او توالی اسید آمینه دو زنجیره انسولین را تا سال 1955 تعیین کرد و نشان داد پروتئین ها پلیمرهای خطی اسیدهای آمینه هستند و شاخه ای نیستند (مانند برخی از قندها ) زنجیرها ، کلوئیدها یا سیکلولها. اولین پروتئین ، توالی اسید آمینه که توسط دانشمندان اتحاد جماهیر شوروی و روسیه تأسیس شده است ، در سال 1972 آسپارتات آمینوترانسفراز بود.

اولین ساختارهای مکانی پروتئین های به دست آمده توسط پراش اشعه X (تجزیه و تحلیل پراش پرتو X) در اواخر دهه 1950 و اوایل دهه 1960 شناخته شد ، و ساختارها با استفاده از رزونانس مغناطیسی هسته ای در دهه 1980 کشف شدند. در سال 2012 ، پروتئین داده بانك حاوی تقریبا 87000 ساختار پروتئین بود.

در قرن بیست و یکم ، تحقیقات پروتئین به یک سطح کیفی جدید منتقل شده است ، که نه تنها پروتئین های خالص شده فرد مورد مطالعه قرار می گیرد ، بلکه تغییر همزمان تعداد و اصلاحات پس از ترجمه تعداد زیادی پروتئین سلول های فردی ، بافت ها یا ارگانیسم های کل نیز انجام می شود. این منطقه از بیوشیمی پروتئومیکس نامیده می شود. با استفاده از روش های بیوانفورماتیک ، نه تنها پردازش داده های تجزیه و تحلیل پراش پرتو X امکان پذیر است ، بلکه پیش بینی ساختار پروتئین بر اساس توالی اسید آمینه آن نیز می شود. در حال حاضر ، میکروسکوپ cryoelectronic از مجتمع های پروتئین بزرگ و پیش بینی ساختار مکانی دامنه های پروتئین با استفاده از برنامه های رایانه ای به دقت اتمی نزدیک می شوند.

اندازه پروتئین را می توان از نظر باقیمانده های اسید آمینه یا در دالتون ها (وزن مولکولی) اندازه گیری کرد ، اما به دلیل اندازه نسبتاً زیاد مولکول ، توده پروتئین در واحدهای مشتق شده - کیلودالتون (کیلو دالتون) بیان می شود. پروتئین های مخمر به طور متوسط ​​از 466 اسید آمینه تشکیل شده و دارای وزن مولکولی 53 کیلو دالتون هستند. بزرگترین پروتئین در حال حاضر شناخته شده - تیتین - جزئی از سارکومرهای عضلانی است ، وزن مولکولی انواع مختلف آن (ایزوفرم ها) در محدوده 3000 تا 3700 کیلو دالتون متغیر است. تیتین عضله سولئوس (lat. Soleus) از یک فرد شامل 38138 اسید آمینه است.

دوزندگی

پروتئین ها خاصیت دوزندگی دارند ، یعنی بسته به شرایط ، هم خاصیت اسیدی و هم اساسی دارند. در پروتئین ها ، چندین گروه شیمیایی وجود دارد که قادر به یونیزاسیون در محلول آبی هستند: اسیدهای کربوکسیلیک اسید زنجیره جانبی اسیدهای آمینه اسیدی (اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک) و گروههای حاوی نیتروژن از زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه اساسی (در درجه اول گروه ε-آمینه لیزین و مانده آمیدین CNH (NH)₂) آرژنین ، تا حدودی کمتر - مانده ایمیدازول هیستیدین). هر پروتئین با یک نقطه ایزوالکتریک (pI) - اسیدیته متوسط ​​(pH) مشخص می شود ، که در آن بار الکتریکی کل مولکول های این پروتئین صفر است و بر این اساس ، آنها در میدان الکتریکی (به عنوان مثال ، توسط الکتروفورز) حرکت نمی کنند. در نقطه ایزوالکتریک ، هیدراتاسیون و حلالیت پروتئین حداقل است. مقدار pI به نسبت باقی مانده اسیدهای آمینه اسیدی و اساسی در یک پروتئین بستگی دارد: برای پروتئین هایی که حاوی بسیاری از اسیدهای آمینه اسید اسیدی هستند ، نقاط ایزوالکتریک در ناحیه اسیدی قرار دارند (چنین پروتئینی ها اسیدی نامیده می شوند) و در پروتئین های حاوی باقی مانده های اساسی تر در منطقه قلیایی قرار دارند (پروتئین های اساسی ) مقدار pI این پروتئین همچنین بسته به استحکام یونی و نوع محلول بافر که در آن قرار دارد می تواند متفاوت باشد ، زیرا نمک خنثی بر میزان یونیزه شدن گروههای شیمیایی پروتئین تأثیر می گذارد. PI پروتئین را می توان به عنوان مثال از یک منحنی تیتراسیون یا با تمرکز ایزوالکتریک مشخص کرد.

به طور کلی ، pI یک پروتئین به عملکرد آن بستگی دارد: نقطه ایزوالکتریک اکثر پروتئین های بافت مهره ها از 5.5 تا 7.0 متغیر است ، اما در بعضی موارد مقادیر در مناطق شدید وجود دارد: به عنوان مثال ، برای پپسین ، یک آنزیم پروتئولیتیک از یک معده به شدت اسیدی. آب میوه

1 ، و برای سالین ها - پروتئین پروتئین شیر ماهی ، یکی از ویژگی های آن مقدار زیادی آرژنین است - pI

12. پروتئین هایی که به دلیل تعامل الکترواستاتیک با گروه های فسفات به اسیدهای نوکلئیک متصل می شوند ، اغلب پروتئین های اصلی هستند. نمونه ای از چنین پروتئین ها هیستون ها و پروتئین ها هستند.

پروتئین ها چیست؟

پروتئین ها ترکیبات ارگانیک پیچیده با وزن مولکولی بالا هستند که از باقی مانده های اسید آمینه تشکیل شده و به روش خاصی ترکیب می شوند. هر پروتئین دنباله اسید آمینه فردی خود را دارد ، یعنی مکان آن در فضا. درک این نکته ضروری است که پروتئین های وارد شده به بدن به صورت غیرقابل تغییر جذب نمی شوند ، آنها به اسیدهای آمینه تقسیم می شوند و بدن با کمک آنها پروتئین های خود را سنتز می کند.

22 اسید آمینه در تشکیل پروتئین ها شرکت می کند ، 13 عدد از آنها می توانند به یکدیگر تبدیل شوند ، 9 - فنیل آلانین ، تریپتوفان ، لیزین ، هیستیدین ، ​​ترئونین ، لوسین ، والین ، ایزولوسین ، متیونین - غیر قابل تعویض هستند. عدم وجود اسیدهای غیر قابل تعویض در بدن غیرقابل قبول است ، این باعث اختلال در بدن خواهد شد.

این مهم است که نه تنها این واقعیت است که پروتئین وارد بدن می شود بلکه اسیدهای آمینه از آن تشکیل شده است!

پروتئین چیست؟

پروتئین ها (پروتئین ها / پلی پپتیدها) - مواد آلی ، پلیمرهای طبیعی حاوی بیست اسید آمینه مرتبط. ترکیبات انواع مختلفی را ارائه می دهند. بدن با سنتز دوازده اسید آمینه قابل تعویض خود مقابله می کند.

هشت از بیست اسید آمینه اساسی موجود در پروتئین توسط بدن نمی تواند به تنهایی ساخته شود ، آنها با غذا بدست می آیند. اینها والین ، لوسین ، ایزولوسین ، متیونین ، تریپتوفان ، لیزین ، ترئونین ، فنیل آلانین هستند که برای زندگی مهم هستند.

پروتئین چه اتفاقی می افتد

تمایز بین حیوان و گیاهان (بر اساس منشا). دو نوع مصرف مورد نیاز است.

حیوان:

سفیده تخم مرغ به راحتی و تقریباً کاملاً جذب بدن می شود (92-90٪). پروتئین های فرآورده های شیر تخمیر شده کمی بدتر (تا 90٪) هستند. پروتئین های شیر تازه شیر حتی کمتر (تا 80٪) جذب می شوند.
ارزش گوشت گاو و ماهی در بهترین ترکیب اسیدهای آمینه ضروری است.

سبزیجات:

سویا ، کلزا و پنبه دارای نسبت اسیدهای آمینه خوبی برای بدن هستند. در محصولات زراعی ، این نسبت ضعیف تر است.

محصولی با نسبت اسید آمینه ایده آل وجود ندارد. تغذیه مناسب شامل ترکیبی از پروتئین های حیوانی و گیاهی است.

اساس تغذیه "طبق قوانین" پروتئین حیوانی است. سرشار از اسیدهای آمینه ضروری است و جذب خوبی از پروتئین گیاهی را فراهم می کند.

عملکرد پروتئین در بدن

قرار گرفتن در سلول های بافت ، عملکردهای بسیاری را انجام می دهد:

1. محافظ. عملکرد سیستم ایمنی بدن خنثی کردن مواد خارجی است. تولید آنتی بادی رخ می دهد.
2. حمل و نقل. تأمین مواد مختلف ، به عنوان مثال ، هموگلوبین (تامین اکسیژن).
3. نظارتی. حفظ پس زمینه هورمونی.
4. پیشرانه. همه نوع حرکت اکتین و میوزین را تأمین می کنند.
5. پلاستیک. وضعیت بافت همبند با محتوای کلاژن کنترل می شود.
6. کاتالیزوری. این یک کاتالیزور است و عبور از همه واکنش های بیوشیمیایی را تسریع می کند.
7. حفاظت و انتقال اطلاعات ژن (مولکولهای DNA و RNA).
8. انرژی. تأمین انرژی کل بدن.

برخی دیگر تنفس را تأمین می کنند ، مسئول هضم غذا ، تنظیم سوخت و ساز بدن هستند. پروتئین رودپسین حساس وظیفه عملکرد بینایی را بر عهده دارد.

رگ های خونی حاوی الاستین هستند ، به لطف آن به طور کامل کار می کنند. پروتئین فیبرینوژن انعقاد خون را فراهم می کند.

علائم کمبود پروتئین در بدن

کمبود پروتئین یک اتفاق نسبتاً شایع با سوءتغذیه و شیوه زندگی بیش فعالی یک فرد مدرن است. به صورت خفیف در خستگی منظم و عملکرد ضعیف بیان می شود. با افزایش مقدار کافی ، بدن از طریق علائم علامت می دهد:

1. ضعف و سرگیجه عمومی. کاهش خلق و خوی و فعالیت ، بروز خستگی عضلات بدون فشار جسمی خاص ، اختلال در هماهنگی حرکات ، تضعیف توجه و حافظه.
2. سردرد و بدتر شدن خواب. بی خوابی و اضطراب ناشی از آن نشان دهنده عدم سروتونین است.
3. نوسانات مکرر خلق و خوی ، ناراحتی. کمبود آنزیم ها و هورمون ها باعث خستگی سیستم عصبی می شود: تحریک پذیری به هر دلیلی ، پرخاشگری غیر منطقی ، محدودیت عاطفی.
4. پوست کمرنگ ، بثورات. با کمبود پروتئین حاوی آهن ، کم خونی ایجاد می شود که علائم آن خشکی و رنگ پریدگی پوست ، غشاهای مخاطی است.
5. تورم اندامها. پروتئین پلاسما کم تعادل آب و نمک را برهم می زند. چربی زیر جلدی مایع را در مچ پا و مچ پا جمع می کند.
6. ضعیف ترمیم زخم ها و ساییدگی ها. ترمیم سلول به دلیل کمبود "مصالح ساختمانی" مهار می شود.
7. شکنندگی و ریزش مو ، شکنندگی ناخن ها. بروز شوره به دلیل خشکی پوست ، لایه برداری و ترک خوردگی صفحه ناخن شایع ترین سیگنال بدن در مورد کمبود پروتئین است. مو و ناخن به طور مداوم در حال رشد هستند و فوراً به کمبود موادی پاسخ می دهند که باعث رشد و شرایط خوب می شوند.
8. کاهش وزن غیر منطقی. ناپدید شدن کیلوگرم بدون هیچ دلیل مشخص به دلیل نیاز بدن به جبران کمبود پروتئین به دلیل توده عضلانی است.
9. نارسایی قلب و عروق خونی ، بروز تنگی نفس. دستگاه تنفسی ، گوارشی و دستگاه تناسلی نیز رو به زوال است. سوء هاضمه بدون فشار بدنی ، سرفه بدون سرماخوردگی و بیماری های ویروسی ظاهر می شود.

با بروز علائم از این نوع ، شما باید فورا رژیم و کیفیت غذا را تغییر دهید ، در سبک زندگی خود تجدید نظر کنید و در صورت تشدید ، با پزشک مشورت کنید.

چه مقدار پروتئین برای جذب لازم است

میزان مصرف در روز به سن ، جنس ، نوع کار بستگی دارد. داده های مربوط به استاندارد ها در جدول (زیر) ارائه شده و برای وزن طبیعی طراحی شده اند.
خرد کردن پروتئین چندین بار اختیاری است. هر کدام یک فرم مناسب برای خود تعیین می کنند ، نکته اصلی حفظ میزان مصرف روزانه است.

فعالیت بدنیدوره سنی مصرف پروتئین در روز ، گرم برای مردانبرای زنان کلمنشأ حیواناتکلمنشأ حیوانات بدون بار18-4096588249 40-6089537545 درجه کوچک18-4099548446 40-6092507745 درجه متوسط18-40102588647 40-6093517944 درجه بالا18-40108549246 40-60100508543 دوره ای18-4080487143 40-6075456841 سن بازنشستگی75456841

پروتئین زیاد در مواد غذایی

غذاهای حاوی پروتئین شناخته شده:

از بین انواع گونه های گوشت ، مقام اول بعد از طیور گوشت گاو خواهد بود: 18.9 گرم بعد از آن ، گوشت خوک: 16.4 گرم ، بره: 16.2 گرم.

غذاهای دریایی و ماهی مرکب رهبر هستند: 18.0 گرم.
ثروتمندترین ماهی برای پروتئین ماهی قزل آلا است: 21.8 گرم ، سپس ماهی آزاد صورتی: 21 گرم ، ماهی پیک: 19 گرم ، ماهی خال مخالی: 18 گرم ، شاه ماهی: 17.6 گرم و کد: 17.5 گرم.

در بین محصولات لبنی ، کفیر و خامه ترش موضع محکم را نگه می دارد: 3.0 گرم ، سپس شیر: 2.8 گرم.
غلات بالا - هرکول: 13.1 گرم ، ارزن: 11.5 گرم ، سمولینا: 11.3 گرم

با دانستن هنجار و در نظر گرفتن فرصت های مالی ، می توانید منو را به درستی تهیه کنید و حتما آن را با چربی ها و کربوهیدرات ها مکمل کنید.

نسبت پروتئین در تغذیه

نسبت پروتئین ها ، چربی ها ، کربوهیدرات ها در یک رژیم غذایی سالم باید (به گرم) 1: 1: 4 باشد. کلید تعادل یک ظرف سالم را می توان به روش دیگری نشان داد: پروتئین 25-35٪ ، چربی 25-35٪ ، کربوهیدرات 30-50٪.

در عین حال ، چربی ها نیز باید مفید باشند: روغن زیتون یا روغن کتان ، آجیل ، ماهی ، پنیر.

کربوهیدرات های موجود در یک بشقاب ، ماکارونی سخت ، هر سبزیجات تازه ، و همچنین میوه ها / میوه های خشک ، محصولات شیر ​​ترش هستند.

پروتئین ها در بخش ها به صورت اختیاری می توانند ترکیب شوند: سبزیجات + حیوانات.

اسیدهای آمینه موجود در پروتئین

قابل تعویض توسط خود بدن ساخته می شود ، اما تأمین آنها از خارج هرگز اضافی نیست. به خصوص با یک شیوه زندگی فعال و ورزش زیاد.

همه بدون استثنا مهم هستند ، محبوب ترین آنها:

آلانین
این ماده متابولیسم کربوهیدرات ها را تحریک می کند ، به از بین بردن سموم کمک می کند. مسئول "پاکیزگی" است. مقدار زیادی در گوشت ، ماهی ، لبنیات.

آرژنین.
لازم است هر عضله ، پوست سالم ، غضروف و مفاصل منقبض شود. چربی سوزی و عملکرد سیستم ایمنی بدن را فراهم می کند. در هر گوشت ، شیر ، هر نوع آجیل ، ژلاتین است.

اسید آسپریک
تعادل انرژی را فراهم می کند. عملکرد سیستم عصبی مرکزی را بهبود می بخشد. منابع انرژی غذاهای گوشت گاو و مرغ ، شیر ، شکر نیشکر را به خوبی پر کنید. موجود در سیب زمینی ، آجیل ، غلات.

هیستیدین
"سازنده" اصلی بدن به هیستامین و هموگلوبین تبدیل می شود. به سرعت زخمها را بهبود می بخشد ، مسئول مکانیسم های رشد است. نسبتاً زیاد در شیر ، غلات و هر نوع گوشت وجود دارد.

سرن
انتقال دهنده عصبی ، برای عملکرد روشن مغز و سیستم عصبی مرکزی ضروری است. بادام زمینی ، گوشت ، غلات ، سویا وجود دارد.

با تغذیه مناسب و شیوه درست زندگی ، تمام اسیدهای آمینه برای سنتز "مکعب" و الگویی از سلامتی ، زیبایی و طول عمر در بدن ظاهر می شوند.

چه چیزی باعث کمبود پروتئین در بدن می شود

1. بیماریهای عفونی مکرر ، تضعیف سیستم ایمنی بدن.
2. استرس و اضطراب.
3. پیری و کند شدن کلیه فرایندهای متابولیک.
4. یک عارضه جانبی استفاده از داروهای منفرد.
5. نارسایی در دستگاه گوارش.
6. جراحات
7. مواد غذایی مبتنی بر فست فود ، محصولات فوری ، محصولات نیمه تمام و با کیفیت پایین.

کمبود یک اسید آمینه واحد ، تولید پروتئین خاص را متوقف می کند. بدن بر اساس اصل "پركردن حفره ها" سازماندهي شده است ، بنابراين اسيدهاي آمينه گمشده از پروتئين هاي ديگر استخراج مي شوند. این "بازسازی" عملکرد اندامها ، ماهیچه ها ، قلب ، مغز را مختل می کند و متعاقباً باعث تحریک بیماری می شود.

کمبود پروتئین در کودکان رشد را مهار می کند ، باعث ناتوانی جسمی و روحی می شود.
ایجاد کم خونی ، بروز بیماری های پوستی ، آسیب شناسی بافت استخوان و ماهیچه لیست کاملی از بیماری ها نیست. دیستروفی شدید پروتئین می تواند به جنون و کواشیکور منجر شود (نوع دیستروفی شدید به دلیل کمبود پروتئین).

هنگامی که پروتئین به بدن آسیب می رساند

• پذیرش اضافی
• بیماریهای مزمن کبد ، کلیه ها ، قلب و عروق.

مصرف بیش از حد اغلب به دلیل جذب ناقص یک ماده توسط بدن اتفاق نمی افتد.در افرادی که می خواهند عضلات را در اسرع وقت افزایش دهند بدون پیروی از توصیه های مربیان و متخصصان تغذیه رخ می دهد.

مشکلات دریافت "اضافی" شامل موارد زیر است:

نارسایی کلیه مقادیر زیاد ارگانهای بار اضافی پروتئین باعث مختل شدن عملکرد طبیعی آنها می شود. "فیلتر" نمی تواند با بار کنار بیاید ، بیماری کلیوی ظاهر می شود.

بیماری کبد. پروتئین اضافی آمونیاک را در خون تجمع می دهد و این باعث بدتر شدن وضعیت کبد می شود.

توسعه آترواسکلروز. بیشتر محصولات حیوانی علاوه بر مواد مفید ، حاوی چربی و کلسترول مضر نیز هستند.

افرادی که از آسیب شناسی کبد ، کلیه ها ، سیستم های قلبی و عروقی و دستگاه گوارش رنج می برند ، باید میزان پروتئین را محدود کنند.

مراقبت از سلامتی خود را به کسانی که نگران این موضوع هستند ، پاداش می دهد. برای جلوگیری از عواقب شدید ، باید نیاز بدن به بهبودی را به خاطر بسپارید. استراحت کامل ، تغذیه ، بازدید از متخصصان باعث طولانی شدن جوانی ، سلامتی و زندگی خواهد شد.

حلالیت

پروتئین ها در محلول در آب متفاوت هستند. پروتئین های محلول در آب آلبومین نامیده می شوند ، این پروتئین ها شامل خون و شیر است. برای نامحلول بودن یا اسکلروپروتئین ها ، به عنوان مثال ، کراتین (پروتئینی که مو ، مو پستانداران ، پرندگان پرندگان و غیره را تشکیل می دهد) و فیبرین ، که جزئی از ابریشم و خرچنگ است ، را شامل می شود. حلالیت یک پروتئین نه تنها با ساختار آن بلکه توسط عوامل خارجی مانند ماهیت حلال ، استحکام یونی و pH محلول تعیین می شود.

پروتئین ها همچنین به آبگریز (محلول در آب) و آبگریز (ضد آب) تقسیم می شوند. بیشتر پروتئین های سیتوپلاسم ، هسته و ماده بین سلولی ، از جمله کراتین نامحلول و فیبروئین ، آبگریز هستند. بیشتر پروتئینهایی که غشاهای بیولوژیکی را تشکیل می دهند پروتئینهای غشایی انتگرال آبگریز هستند - که با لیپیدهای آبگریزی غشاء در تعامل هستند (این پروتئین ها ، به عنوان یک قاعده ، دارای مکان های آبگریز هستند).

بیوسنتز پروتئین در بدن

بیوسنتز پروتئین - تشکیل در بدن پروتئین های مورد نظر از اسیدهای آمینه با ترکیب آنها با یک نوع خاص از پیوند شیمیایی - زنجیره پلی پپتید. DNA اطلاعات مربوط به ساختار پروتئین را ذخیره می کند. خود سنتز در قسمت خاصی از سلول به نام ریبوزوم صورت می گیرد. RNA اطلاعات را از ژن مورد نظر (محل DNA) به ریبوزوم منتقل می کند.

از آنجا که بیوسنتز پروتئین چند مرحله ای ، پیچیده است ، از اطلاعاتی که در اساس وجود انسان - DNA ارائه شده است ، استفاده می کند ، سنتز شیمیایی آن کار دشواری است. دانشمندان نحوه دستیابی به مهار کننده های آنزیم ها و هورمون های خاص را آموخته اند ، اما مهمترین کار علمی ، بدست آوردن پروتئین ها با استفاده از مهندسی ژنتیک است.

حمل و نقل

عملکرد حمل و نقل پروتئین خون خاص - هموگلوبین. به لطف این پروتئین ، اکسیژن از ریه ها به اندام ها و بافت های بدن منتقل می شود.

این فعالیت در فعالیت پروتئین های سیستم ایمنی بدن به نام آنتی بادی ها است. آنتی بادی هایی هستند که از سلامت بدن محافظت می کنند و از آن در برابر باکتری ها ، ویروس ها ، سموم محافظت می کنند و به خون اجازه می دهند به جای زخم باز لخته شود.

عملکرد سیگنال پروتئین ها انتقال سیگنال ها (اطلاعات) بین سلول ها است.

پروتئین ها برای بزرگسالان

نیاز بدن انسان به پروتئین به طور مستقیم به فعالیت بدنی آن بستگی دارد. هرچه بیشتر حرکت کنیم ، سریعتر تمام واکنشهای بیوشیمیایی در بدن ما پیش می رود. افرادی که به طور مرتب ورزش می کنند تقریباً دو برابر پروتئین به طور متوسط ​​به فرد نیاز دارند. کمبود پروتئین برای افراد درگیر در ورزش "خشک کردن" ماهیچه ها و خستگی کامل بدن خطرناک است!

به طور متوسط ​​، هنجار پروتئین برای بزرگسالان براساس ضریب 1 گرم پروتئین به ازای هر 1 کیلو وزن محاسبه می شود ، یعنی تقریباً 80 تا 100 گرم برای آقایان ، 60-60 گرم برای خانم ها. به ورزشکاران مرد توصیه می شود میزان پروتئین مصرفی را به 170-200 گرم در روز افزایش دهند.

تغذیه مناسب پروتئین برای بدن

تغذیه مناسب برای اشباع بدن با پروتئین ، ترکیبی از پروتئین های حیوانی و گیاهی است. میزان جذب پروتئین از مواد غذایی به منشأ آن و روش عملیات حرارتی بستگی دارد.

بنابراین ، تقریباً 80٪ از کل پروتئین حیوانی و 60٪ پروتئین گیاهی توسط بدن جذب می شوند. محصولات دارای منشأ حیوانی حاوی مقدار بیشتری پروتئین در واحد تولیدی محصول نسبت به سبزیجات هستند. علاوه بر این ، ترکیب محصولات "حیوانی" شامل کلیه اسیدهای آمینه است و محصولات گیاهی از این نظر فرومایه تلقی می شوند.

قوانین اساسی غذایی برای جذب بهتر پروتئین:

• یک روش ملایم پخت و پز - پخت و پز ، بخارپز ، خورش. سرخ کردن را باید رد کرد.
• توصیه می شود ماهی و مرغ بیشتری مصرف کنید. اگر واقعاً گوشت را می خواهید - گوشت گاو را انتخاب کنید.
• آبگوشت ها باید از رژیم غذایی حذف شوند ، آنها چربی و مضر هستند. در موارد شدید ، می توانید اولین ظرف را با استفاده از "مایع ثانویه" بپزید.

ویژگی های پروتئین برای رشد ماهیچه ها

ورزشکارانی که به طور فعال در حال بدست آوردن توده عضلانی هستند باید به تمام توصیه های فوق عمل کنند. بیشتر رژیم آنها باید پروتئین هایی با منشأ حیوانی باشد. آنها باید همراه با محصولات پروتئینی گیاهی خورده شوند ، که سویا یک اولویت خاص است.

همچنین لازم است با پزشک مشورت کنید و در مورد استفاده از نوشیدنی های پروتئینی مخصوص ، که درصد جذب پروتئین آن 98-98 درصد است ، در نظر بگیرید. متخصص به طور جداگانه یک نوشیدنی را انتخاب می کند ، دوز صحیح را محاسبه می کند. این یک مکمل پروتئین دلپذیر و مفید برای آموزش قدرت خواهد بود.

دناتوراسیون

دناتوراسیون پروتئین به هرگونه تغییر در فعالیتهای بیولوژیکی آن و / یا خصوصیات فیزیکوشیمیایی مرتبط با از بین رفتن ساختار کواترنر ، سوم یا ثانویه اشاره دارد (به بخش "ساختار پروتئین" مراجعه کنید). به عنوان یک قاعده ، پروتئین تحت شرایطی کاملاً پایدار است (دما ، pH و غیره) که در آنها به طور معمول در بدن عمل می کنند. تغییر شدید در این شرایط منجر به دناتوراسیون پروتئین می شود. بسته به ماهیت ماده دناتوره کننده ، دناتوراسیون مکانیکی (تکان دهنده یا لرزش شدید) ، فیزیکی (گرمایش ، سرمایش ، تابش ، فراصوت) و شیمیایی (اسیدها و قلیاها ، سورفاکتانتها ، اوره) از هم جدا می شوند.

دناتوراسیون پروتئین می تواند کامل یا جزئی ، برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد. مشهورترین مورد دناتوراسیون غیر قابل برگشت پروتئین در زندگی روزمره ، تهیه تخم مرغ است ، هنگامی که تحت تأثیر دمای بالا ، پروتئین محلول در آب شفاف ، اووالبومین متراکم ، غیر محلول و مات می شود. دناتوراتاسیون در بعضی موارد برگشت پذیر است ، همانطور که در مورد بارش پروتئین های محلول در آب با استفاده از نمک های آمونیوم (روش نمک زدایی) وجود دارد و این روش به عنوان روشی برای تمیز کردن آنها استفاده می شود.

مولکول های پروتئین پلیمرهای خطی هستند که از باقی مانده های اسیدهای آمینه α-L- (که مونومر هستند) تشکیل شده اند ، همچنین باقی مانده های اسید آمینه اصلاح شده و اجزای سازنده اسید غیر آمینه می توانند در ترکیب پروتئین ها قرار گیرند. در ادبیات علمی از اختصارات یک یا سه حرفی برای اشاره به اسیدهای آمینه استفاده شده است. اگرچه در نگاه اول به نظر می رسد که استفاده از "تنها" 20 نوع اسید آمینه در اکثر پروتئین ها تنوع ساختار پروتئین را محدود می کند ، در واقع ، تعداد گزینه ها به سختی قابل تخمین است: برای یک زنجیره ای از 5 اسید آمینه باقی مانده ، در حال حاضر بیش از 3 میلیون و یک زنجیره 100 اسید آمینه باقی مانده است. (پروتئین کوچک) را می توان در بیش از 10،130 نوع نشان داد. پروتئین ها از طول 2 تا چند ده باقیمانده اسید آمینه غالباً خوانده می شوند پپتیدها، با درجه بیشتری از پلیمریزاسیون - سنجاب هااگرچه این تقسیم بندی بسیار دلخواه است.

هنگامی که پروتئین به عنوان نتیجه تعامل گروه α-کربوکسیل (-COOH) یک اسید آمینه با گروه α-amino تشکیل می شود (-NH₂) یک اسید آمینه دیگر ، پیوندهای پپتیدی تشکیل می شوند. انتهای پروتئین N- و C- پایانه نامیده می شود ، بسته به اینکه کدام یک از گروه های مانده اسید آمینه ترمینال آزاد باشد: -NH₂ یا -COOH ، به ترتیب. در سنتز پروتئین روی ریبوزوم ، اولین اسید آمینه (N-terminal) اسید آمینه معمولاً باقیمانده متیونین است و باقیمانده های بعدی به انتهای C قبلی متصل می شوند.

ویژگی های تغذیه پروتئین ، رژیم های غذایی

کسانی که می خواهند وزن خود را کاهش دهند باید از پروتئین های حیوانی و گیاهی استفاده کنند. جدا کردن میزان مصرف آنها بسیار مهم است ، زیرا زمان جذب آنها متفاوت است. محصولات گوشتی چرب را باید دور ریخت ، سیب زمینی ها را نباید سوء مصرف کرد ، باید از غلات با پروتئین متوسط ​​استفاده شود.

به افراط و تفریط نروید و "بنشینید" در رژیم غذایی پروتئین. مناسب همه نیست ، زیرا محرومیت کامل کربوهیدرات ها منجر به کاهش ظرفیت کار و انرژی می شود. کافی است صبح ها غذاهای حاوی کربوهیدرات مصرف کنید - این باعث انرژی در طول روز می شود ، بعد از ظهر غذای پروتئین کم پروتئین بخورید. برای جبران کمبود انرژی در عصر ، بدن شروع به سوزاندن چربی بدن می کند ، با این وجود این روند برای سلامتی بدن بی خطر است.

حتما غذاهای پروتئینی مناسب و درست تهیه شده را در رژیم غذایی خود بگنجانید. برای بدن پروتئین ماده اصلی ساختمانی است! همراه با آموزش منظم ، به شما در ساختن یک بدن ورزشی زیبا کمک خواهد کرد!

پروتئین ها مهمترین ترکیبات شیمیایی هستند که بدون آن فعالیت حیاتی بدن غیرممکن خواهد بود. پروتئین ها از آنزیم ها ، سلول های اندام ها ، بافت ها تشکیل شده اند. آنها مسئول متابولیک ، حمل و نقل و بسیاری از فرآیندهای دیگر در بدن هستند. پروتئین ها نمی توانند "در ذخیره" جمع شوند ، بنابراین باید مرتباً مصرف شوند. آنها برای افرادی که در ورزش مشارکت دارند از اهمیت ویژه ای برخوردار هستند ، زیرا پروتئین ها تنظیم می شوند.

سطح سازمان

K. Lindstrom-Lang پیشنهاد کرده است که 4 سطح از سازمان ساختاری پروتئین ها را مشخص کند: ساختارهای اولیه ، ثانویه ، درجه سوم و چهار ضلعی. اگرچه این تقسیم تا حدودی منسوخ شده است ، اما همچنان مورد استفاده قرار می گیرد. ساختار اولیه (دنباله مانده اسیدهای آمینه) یک پلی پپتید با ساختار ژن و کد ژنتیکی آن تعیین می شود و ساختارهای دستورات بالاتر در حین تاشو پروتئین شکل می گیرد. اگرچه ساختار مکانی پروتئین به عنوان یک کل توسط دنباله اسیدهای آمینه آن تعیین می شود ، اما کاملاً حساس است و ممکن است به شرایط خارجی نیز بستگی داشته باشد ، بنابراین بهتر است در مورد تركیب پروتئین ترجیحی یا پر انرژی ترین مطلوب صحبت كنیم.

ساختار اولیه

ساختار اصلی توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتید است. ساختار اولیه یک پروتئین معمولاً با استفاده از اسمهای یک یا سه حرفی برای باقیمانده های اسید آمینه توصیف می شود.

ویژگی های مهم ساختار اولیه نقوش محافظه کارانه است - ترکیبات پایدار مانده اسیدهای آمینه که عملکرد خاصی را انجام می دهند و در بسیاری از پروتئین ها یافت می شوند. نقوش محافظه کارانه در طول تکامل گونه ها حفظ می شوند ؛ اغلب پیش بینی عملکرد پروتئین ناشناخته از آنها امکان پذیر است. از درجه همولوژي (شباهت) توالي اسيد آمينه پروتئين هاي موجودات مختلف مي توان براي تخمين فاصله تكاملي بين تاكس هايي كه اين ارگانيسم ها به آن تعلق دارند استفاده كرد.

ساختار اولیه یک پروتئین را می توان با روش های تعیین توالی پروتئین یا با ساختار اولیه mRNA آن با استفاده از جدول کد ژنتیکی تعیین کرد.

ساختار ثانویه

ساختار ثانویه ترتیب محلی بخشی از زنجیره پلی پپتیدی است که توسط پیوندهای هیدروژن تثبیت می شود.در زیر معمول ترین انواع ساختار پروتئین ثانویه است:

• α- مارپیچ چرخش های متراکم در اطراف محور طولانی مولکول است. یک چرخش باقیمانده اسیدهای آمینه 3.6 است ، سطح مارپیچ 0.54 نانومتر است (15/0 نانومتر در یک مانده اسید آمینه سقوط می کند). مارپیچ توسط پیوندهای هیدروژنی بین گروههای پپتید H و O تثبیت می شود و از فاصله 4 واحدی فاصله دارد. اگرچه α- مارپیچ می تواند به صورت چپ یا راست باشد ، اما دست راست در پروتئین غالب است. مارپیچ با اثر متقابل الکترواستاتیک اسید گلوتامیک ، لیزین ، آرژینین مختل می شود. نزدیک به یکدیگر ، مارچوبه ، سرین ، ترئونین و لوسین می توانند به طور استریلی در تشکیل مارپیچ اختلال ایجاد کنند ، باقیمانده های پرولین باعث خم شدن زنجیره و همچنین مختل کننده α- مارپیچ ها می شوند ،
• ورق های β (لایه های تاشو) چندین زنجیره پلی پپتیدی زیگزاگ هستند که در آنها پیوندهای هیدروژن بین اسیدهای آمینه نسبتاً دور (34/0 نانومتر در هر مانده اسید آمینه) در ساختار اصلی یا زنجیره های پروتئینی مختلف (به جای فاصله نزدیک) شکل می گیرد. در مارپیچ α قرار داشته باشید). این زنجیره ها معمولاً توسط N- انتها در جهت های مخالف (جهت گیری ضد قطبی) یا در یک جهت (موازی β- ساختار) هدایت می شوند. همچنین ممکن است وجود یک β- ساختار مختلط متشکل از β سازه های موازی و ضد مولتی باشد. برای تشکیل برگهای β ، اندازه های کوچک گروه های جانبی اسیدهای آمینه مهم هستند ، معمولاً گلیسین و آلانین غالب هستند ،
• π-مارپیچ
• 3₁₀مارپیچها
• قطعات بدون کنترل.

ساختار سوم

ساختار سوم ساختار مکانی زنجیره پلی پپتید است. از لحاظ ساختاری ، از عناصر ساختار ثانویه تثبیت شده توسط انواع مختلف فعل و انفعالات که در آنها برهم کنش های آبگریز نقش مهمی دارند ، تشکیل شده است. تثبیت ساختار سوم شامل:

• پیوندهای کووالانسی (بین دو مانده سیستئین - پل دی سولفید) ،
• پیوندهای یونی بین گروههای جانبی متضاد باقیمانده اسیدهای آمینه ،
• پیوندهای هیدروژن
• تداخلات آبگریز هنگام تعامل با مولکول های آب اطراف ، مولکول پروتئین بهم خورده می شود که گروه های جانبی غیر قطبی اسیدهای آمینه از محلول آبی جدا شده و گروه های جانبی قطبی آبگریز روی سطح مولکول ظاهر می شوند.

مطالعات در مورد اصول تاشو پروتئین نشان داده است که تشخیص سطح دیگری بین سطح ساختار ثانویه و ساختار مکانی اتمی - نقوش تاشو (معماری ، نقوش ساختاری) راحت است. نقوش یک ظاهر طراحی شده با چیدمان متقابل عناصر ساختار ثانویه (α-مارپیچ ها و بتا) در حوزه پروتئین تعیین می شود - یک گلوبول جمع و جور که به خودی خود می تواند وجود داشته باشد یا بخشی از یک پروتئین بزرگتر به همراه سایر حوزه ها باشد. به عنوان مثال یکی از نقوش برجسته ساختار پروتئین ها را در نظر بگیرید. پروتئین گلوبولار نشان داده شده در شکل سمت راست ، triosophosphatisomerase ، دارای یک نقوش تاشو به نام α / β- سیلندر است: 8 رشته موازی β یک سیلندر β را درون سیلندر دیگری تشکیل می دهد که از 8 α- مارپیچ تشکیل شده است. این نقوش در حدود 10٪ پروتئین ها یافت می شود.

مشخص شده است که نقوش یک ظاهر طراحی شده کاملاً محافظه کارانه هستند و در پروتئین هایی یافت می شوند که نه روابط کاربردی و نه تکاملی دارند. تعیین انگیزه های یک ظاهر طراحی شده پایه و اساس طبقه بندی جسمی یا منطقی پروتئین ها (مانند CATH یا SCOP) است.

برای تعیین ساختار مکانی پروتئین ، از روشهای تجزیه و تحلیل پراش پرتو X ، رزونانس مغناطیسی هسته ای و برخی از انواع میکروسکوپ استفاده می شود.

ساختار کواترنر

ساختار کواترنر (یا زیر واحد ، دامنه) چیدمان متقابل چند زنجیره پلی پپتیدی در یک مجموعه پروتئینی واحد است.مولکول های پروتئینی که پروتئین را با ساختار کواترنر تشکیل می دهند به طور جداگانه روی ریبوزوم ها تشکیل می شوند و تنها پس از پایان سنتز یک ساختار فوق العاده مولکولی مشترک تشکیل می دهند. پروتئین ساختار کواترنر ممکن است زنجیره های پلی پپتیدی یکسان و متفاوت را شامل شود. تثبیت ساختار کواترنر همان نوع فعل و انفعالات را شامل می شود که در ثبات سطح سوم است. مجتمع های پروتئین سوپرامولکولار می توانند از ده ها مولکول تشکیل شوند.

طبقه بندی بر اساس نوع ساختمان

پروتئین ها با توجه به نوع کلی ساختار می توانند به سه گروه تقسیم شوند:

1. پروتئین های فیبریل - پلیمرها را تشکیل می دهند ، ساختار آنها معمولاً بسیار منظم است و به طور عمده توسط تعامل بین زنجیره های مختلف پشتیبانی می شود. آنها ریزگردها ، میکروتوبول ها ، فیبرها را تشکیل می دهند و از ساختار سلول ها و بافت ها پشتیبانی می کنند. پروتئین های فیبریل شامل کراتین و کلاژن هستند.
2. پروتئین های گلوبولار محلول در آب هستند ، شکل کلی مولکول کم و بیش کروی است.
3. پروتئین های غشایی - دامنه هایی دارند که از غشای سلولی عبور می کنند ، اما بخش هایی از آنها از غشای بیرون زده به محیط بین سلولی و سیتوپلاسم سلول می پردازند. پروتئین های غشایی به عنوان گیرنده عمل می کنند ، یعنی آنها سیگنال ها را منتقل می کنند ، و همچنین انتقال متقابل مواد مختلف را فراهم می کنند. حمل کننده های پروتئین خاص هستند ، هر کدام از آنها فقط از طریق مولکول های خاص یا نوع خاصی از سیگنال از طریق غشاء عبور می کنند.

پروتئین های ساده و پیچیده

علاوه بر زنجیره های پپتید ، بسیاری از پروتئین ها شامل گروه های غیرآمینو اسیدی نیز می شوند و طبق این معیار ، پروتئین ها به دو گروه بزرگ - پروتئین های ساده و پیچیده (پروتئین ها) تقسیم می شوند. پروتئین های ساده فقط از زنجیره های پلی پپتیدی تشکیل شده اند ، پروتئین های پیچیده نیز شامل اسیدهای آمینه یا پروتز نیستند. بسته به ماهیت شیمیایی گروههای پروتز ، کلاسهای زیر در بین پروتئینهای پیچیده متمایز می شوند:

گلیکوپروتئین های حاوی باقی مانده های کربوهیدرات کووالانسی به عنوان یک گروه پروتز ، گلیکوپروتئین های حاوی باقی مانده های موکوپلی ساکارید متعلق به زیر طبقه پروتئینوگلیکان ها هستند. در شکل گیری پیوند با باقی مانده های کربوهیدرات معمولاً گروههای هیدروکسیل سرین یا ترئونین درگیر می شوند. بیشتر پروتئین های خارج سلولی ، به ویژه ایمونوگلوبولین ها ، گلیکوپروتئین ها هستند. در پروتئوگلیکان ها ، بخش کربوهیدرات است

95٪ از کل جرم مولکول پروتئین ، آنها مؤلفه اصلی ماتریس بین سلولی هستند ،

2. اهمیت بیولوژیکی تولید مثل ارگانیسم ها. روشهای تولید مثل

1. تولید مثل و اهمیت آن.

تولید مثل - تولید مثل موجودات مشابهی که فراهم می کند

وجود گونه ها برای هزاره های زیادی به افزایش در آن کمک می کند

تعداد افراد گونه ، تداوم زندگی. غیرجنسی ، جنسی و

تکثیر رویشی موجودات زنده.

2. تولید مثل غیرقانونی باستانی ترین روش است. در

یک ارگانیسم درگیر بی جنسی است ، در حالی که بیشتر آنها در رابطه جنسی شرکت می کند

دو فرد در گیاهان ، تولید مثل جنسی با استفاده از اسپور - یکی

سلولهای تخصصی تکثیر توسط اسپور جلبک ، خزه ، اسبی ،

غارتگرها ، سرخسها بثورات اسپور از گیاهان ، جوانه زنی و رشد آنها

موجودات فرعی جدید در شرایط مطلوب. مرگ تعداد عظیم

اختلاف در شرایط نامطلوب. احتمال بروز کم است

موجودات جدید موجود در اسپورها به دلیل اینکه حاوی مواد مغذی کمی هستند و

نهال آنها را به طور عمده از محیط جذب می کند.

3. تکثیر گیاهان - تکثیر گیاهان با

با استفاده از اندام های رویشی: شاخه های هوایی یا زیرزمینی ، قسمت هایی از ریشه ،

برگ ، غده ، لامپ. مشارکت در تکثیر رویشی یک ارگانیسم

یا قطعات آن وابستگی گیاه دختر با مادر ، همانطور که وجود دارد

رشد بدن مادر را ادامه می دهد. راندمان عالی و

گسترش انتشار رویشی در طبیعت ، به عنوان یک ارگانیسم فرعی

از قسمت مادر سریعتر از اسپور تشکیل می شود. نمونه های گیاهی

پرورش: استفاده از ریزوم - نیلوفر دره ، نعناع ، گندم سیاه و غیره ، ریشه زایی

شاخه های پایین لمس خاک (لایه لایه) - موم ، انگور وحشی ، سبیل

- توت فرنگی ، پیاز - لاله ، گل دارفیل ، تمساح. استفاده از رویشی

پرورش هنگام رشد گیاهان زراعی: سیب زمینی توسط غده ها تکثیر می شود ،

پیازها - پیاز و سیر ، لایه لایه - مویز و انگور فرنگی ، ریشه

فرزندان - گیلاس ، آلو ، قلمه - درختان میوه.

4. تولید مثل جنسی. جوهر تولید مثل جنسی

در شکل گیری سلولهای جوانه زا (گامتها) ، همجوشی سلول جوانه نر

(اسپرم) و ماده (تخم مرغ) - لقاح و رشد جدید

ارگانیسم دختر از یک تخم بارور شده است. با تشکر از لقاح

یک ارگانیسم فرعی با مجموعه متنوع تری از کروموزوم ها ، که به معنی بیشتر است

صفات مختلف ارثی ، به عنوان یک نتیجه از آن ممکن است

بیشتر با زیستگاه سازگار است. حضور تولید مثل جنسی در

جلبک ها ، خزه ها ، سرخس ها ، ژیمنوسپرم ها و آنژیواسپرم ها. عارضه

روند جنسی در گیاهان در طول تکامل آنها ، ظاهر پیچیده ترین

فرم در گیاهان بذر.

5. تکثیر بذر با کمک بذر صورت می گیرد ،

مشخصه ژیمنوسپرم ها و آنژیواسپرم ها (آنژیواسپرم ها) است

انتشار رویشی نیز گسترده است). توالی مراحل

تکثیر بذر: گرده افشانی - انتقال گرده به نعناع یک پیاز ، آن

جوانه زنی ، ظهور با تقسیم دو اسپرم ، پیشرفت آنها در

تخمک ، سپس همجوشی یک اسپرم با یک تخم مرغ ، و دیگری با

هسته ثانویه (در آنژیوسپرم ها). سازند از تخم تخمک -

جنین با مواد مغذی و از دیواره های تخمدان - جنین. بذر -

جوانه یک گیاه جدید ، در شرایط مطلوب جوانه می زند و اولین بار

نهال توسط مواد مغذی دانه و سپس ریشه های آن تغذیه می شود

آب و مواد معدنی را از خاک جذب می کنند ، و برگ ها - دی اکسید کربن

گاز در هوا در نور خورشید زندگی مستقل یک گیاه جدید.

بیوفیزیک پروتئین

خصوصیات بدنی پروتئین موجود در سلول با در نظر گرفتن غشای آب و شلوغی ماکرومولکول ها (eng) بسیار پیچیده است فرضیه پروتئین به عنوان یک سیستم کریستالی نظیر نظیر - یک کریستال آپریودیک - با تجزیه و تحلیل پراش اشعه X (تا وضوح 1 آنگستروم) ، تراکم بسته بندی بالا ، همکاری در فرآیند دناتوراسیون و سایر واقعیت ها پشتیبانی می شود.

به نفع فرضیه دیگر ، خواص مایع مانند پروتئین ها در فرآیندهای حرکات داخل چشمی (مدل حرکت محدود یا انتشار مداوم) توسط آزمایشات در پراکندگی نوترون ، طیف سنجی Mössbauer مشهود است.

روش جهانی: سنتز ریبوزوم

پروتئین ها توسط ارگانیسم های زنده از اسیدهای آمینه بر اساس اطلاعات رمزگذاری شده در ژن ها ساخته می شوند. هر پروتئین از یک دنباله منحصر به فرد باقیمانده اسیدهای آمینه تشکیل شده است ، که توسط توالی نوکلئوتیدی ژن کد کننده پروتئین تعیین می شود. کد ژنتیکی روشی برای ترجمه دنباله نوکلئوتیدی DNA (از طریق RNA) به توالی اسید آمینه زنجیره پلی پپتیدی است. این کد مکاتبات بخش های trinucleotide RNA به نام کدون ها و اسیدهای آمینه خاصی را که در پروتئین وجود دارد تعیین می کند: برای مثال توالی نوکلئوتیدی AUG با متیونین مطابقت دارد. از آنجا که DNA از چهار نوع نوکلئوتید تشکیل شده است ، تعداد کل کدون های ممکن 64 عدد است و از آنجا که 20 اسید آمینه در پروتئین ها استفاده می شود ، بسیاری از اسیدهای آمینه توسط بیش از یک کدون تعیین می شود. سه کدون ناچیز هستند: آنها به عنوان سیگنال های توقف برای سنتز زنجیره پلی پپتیدی عمل می کنند و به آنها کدون خاتمه یا کدون متوقف می گویند.

پروتئین های رمزگذاری شده ژن برای اولین بار به آنزیم های RNA پلیمراز در توالی نوکلئوتیدی پیام رسان RNA (mRNA) رونویسی می شوند. در اکثر موارد ، پروتئین های موجودات زنده بر روی ریبوزوم ها ساخته می شوند - ماشین های مولکولی چند جزء موجود در سیتوپلاسم سلول ها. فرایند سنتز زنجیره پلی پپتیدی توسط ریبوزوم روی ماتریس mRNA ترجمه نامیده می شود.

سنتز پروتئین ریبوزومی اساساً در پروکاریوت ها و یوکاریوت ها یکسان است ، اما در برخی از جزئیات متفاوت است. بنابراین ، mRNA پروکاریوتی را می توان با استفاده از ریبوزومها در توالی اسید آمینه پروتئین ها بلافاصله پس از رونویسی یا حتی قبل از اتمام آن مطالعه کرد. در یوکاریوت ها ، متن اصلی ابتدا باید قبل از شروع ترجمه ، یک سری تغییرات را انجام داده و به داخل سیتوپلاسم (به محل ریبوزوم) منتقل شود. میزان سنتز پروتئین در پروکاریوت ها بیشتر است و می تواند به 20 اسید آمینه در ثانیه برسد.

حتی قبل از شروع ترجمه ، آنزیم های آمینواسیل-tRNA سنتتاز به طور خاص اسیدهای آمینه را به RNA مربوط به حمل و نقل خود متصل می کنند (tRNA). ناحیه ای از tRNA ، به نام آنتی کدون ، می تواند کاملاً با یک کدون mRNA جفت شود ، از این طریق می توان باقیمانده یک اسید آمینه متصل به tRNA در زنجیره پلی پپتیدی مطابق با کد ژنتیکی را تضمین کرد.

در مرحله اول ترجمه ، شروع ، كدون آغازگر (معمولاً متیونین) توسط زیر واحد كوچك ریبوزوم شناخته می شود ، كه متیونین آمینواسیل شده tRNA با استفاده از فاكتورهای پروتئین شروع به آن وصل می شود. پس از شناختن کدون شروع ، زیر واحد بزرگ به زیر واحد کوچک ریبوزوم می پیوندد و مرحله دوم ترجمه یعنی همان کشیدگی آغاز می شود. در هر مرحله از ریبوزوم از انتهای 5'-3'5 mRNA ، یک کدون با تشکیل پیوندهای هیدروژن بین آن و حمل و نقل RNA مکمل آن ، که باقی مانده اسید آمینه مربوطه به آن وصل می شود ، خوانده می شود. تشکیل پیوند پپتید بین آخرین اسید آمینه پپتید در حال رشد و مانده اسید آمینه متصل به tRNA توسط RNA ریبوزومی (rRNA) کاتالیز می شود ، که مرکز پپتیدیل ترانسفراز ریبوزوم را تشکیل می دهد. این مرکز اتم های نیتروژن و کربن را در موقعیتی مطلوب برای عبور واکنش قرار می دهد. مرحله سوم و آخر ترجمه ، خاتمه ، هنگامی رخ می دهد که ریبوزوم به کدون متوقف شود ، و پس از آن فاکتورهای خاتمه پروتئین اتصال بین آخرین tRNA و زنجیره پلی پپتیدی را هیدرولیز می کنند و سنتز آن را متوقف می کنند. در ریبوزومها ، پروتئین ها همیشه از N- به C- پایانه سنتز می شوند.

سنتز نوریبوزوم

در قارچ های پایین و برخی باکتریها ، یک روش اضافی (غیر ریبوزومی یا مولتی آنزیم) بیوسنتز پپتیدها ، معمولاً از ساختار کوچک و غیرمعمول شناخته شده است.سنتز این پپتیدها ، معمولاً متابولیتهای ثانویه ، توسط یک مجموعه پروتئین با وزن مولکولی بالا ، سنتز NRS ، بدون مشارکت مستقیم ریبوزوم ها انجام می شود. NRS سنتاز معمولاً از چندین حوزه یا پروتئین جداگانه تشکیل شده است که اسیدهای آمینه را انتخاب می کنند ، پیوند پپتیدی را تشکیل داده و یک پپتید سنتز شده را آزاد می کنند. با هم ، این دامنه ها ماژول را تشکیل می دهند. هر ماژول از ورود یک اسید آمینه در پپتید سنتز شده اطمینان می کند. بنابراین سنتز NRS می تواند از یک یا چند ماژول تشکیل شود. بعضی اوقات ، این مجتمعها شامل یک دامنه قادر به ایزومرزه کردن اسیدهای آمینه L (شکل طبیعی) به شکل D هستند.

سنتز شیمیایی

پروتئین های کوتاه با استفاده از روش های سنتز آلی ، به عنوان مثال ، بستن شیمیایی می توانند شیمیایی تولید شوند. بیشتر اوقات ، سنتز شیمیایی پپتید در جهت از C- انتها به انتهای N اتفاق می افتد ، برخلاف بیوسنتز روی ریبوزومها. روش سنتز شیمیایی پپتیدهای ایمونوژن کوتاه (اپی توپ) را تولید می کند ، که بعداً برای به دست آوردن آنتی بادی های خاص یا هیبریدوما به حیوانات تزریق می شوند. علاوه بر این ، این روش همچنین برای به دست آوردن مهار کننده های آنزیم های خاص استفاده می شود. سنتز شیمیایی اجازه می دهد تا باقیمانده های اسید آمینه که در پروتئین های معمولی یافت نمی شوند ، به عنوان مثال ، کسانی که دارای برچسب های فلورسانس هستند که به زنجیره های جانبی خود متصل شده اند. روشهای شیمیایی برای سنتز پروتئین ها محدودیت های مختلفی دارند: آنها با طول پروتئین بیش از 300 اسید آمینه باقی مانده بی اثر هستند ، پروتئین های مصنوعی مصنوعی ممکن است یک ساختار سوم نامنظم داشته باشند و فاقد اصلاحات مشخصه پس از ترجمه باشند (به تصویر زیر مراجعه کنید).

اصلاح پس از ترجمه

پس از کامل شدن ترجمه ، بیشتر پروتئین ها تحت تغییرات شیمیایی دیگری به نام اصلاحات پس از ترجمه قرار می گیرند. بیش از دویست نوع از تغییرات پس از ترجمه پروتئین ها شناخته شده اند.

اصلاحات پس از ترجمه می تواند طول پروتئین ها در سلول ، فعالیت آنزیمی و تعامل آنها با سایر پروتئین ها را تنظیم کند. در بعضی موارد ، اصلاحات پس از ترجمه ، مرحله واجب بلوغ پروتئین است ، در غیر این صورت از نظر عملکردی غیرفعال است. به عنوان مثال ، با بلوغ انسولین و برخی از هورمون های دیگر ، پروتئولیز محدود زنجیره پلی پپتید مورد نیاز است و با بلوغ پروتئین های غشای پلاسما ، گلیکوزیلاسیون لازم است.

اصلاحات پس از ترجمه می تواند هر دو گسترده و نادر باشد ، تا موارد منحصر به فرد. نمونه ای از اصلاح جهانی ، همه گیر بودن (اتصال یک زنجیره چند مولکول پروتئین کوتاه یوبیکیتین به پروتئین) است که به عنوان سیگنال برای برش این پروتئین توسط پروتئازوم عمل می کند. اصلاح متداول دیگر گلیکوزیلاسیون است - تخمین زده می شود که حدود نیمی از پروتئین های انسانی گلیکوزیلاسیون شوند. اصلاحات نادر شامل تیروزیناسیون / دیروزین شدن و تعدد تعدیل توبولین است.

پروتئین یک و یک می تواند اصلاحات بیشماری را متحمل شود. بنابراین ، هیستون ها (پروتئین هایی که در یوکاریوت ها بخشی از کروماتین هستند) تحت شرایط مختلف می توانند بیش از 150 تغییر مختلف را تجربه کنند.

اصلاحات پس از ترجمه به:

• اصلاحات مدار اصلی ،
  • شکاف باقی مانده متیونین N ترمینال ،
  • پروتئولیز محدود - برداشتن یک قطعه پروتئینی که می تواند از انتها اتفاق بیفتد (تقسیم توالی های سیگنال) یا در برخی موارد در وسط مولکول (بلوغ انسولین) ،
  • اتصال گروههای مختلف شیمیایی به گروههای آمینه و کربوکسیل آزاد (N-acylation ، myristoylation و غیره) ،
• اصلاح زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه ،
  • افزودن یا شکاف گروههای شیمیایی کوچک (گلیکوزیلاسیون ، فسفوریلاسیون و غیره) ،
  • اضافه کردن لیپیدها و هیدروکربن ها ،
  • تغییر باقی مانده اسیدهای آمینه استاندارد به غیر استاندارد (تشکیل سیترولین) ،
  • تشکیل پل های دی سولفید بین مانده های سیستئین ،
• افزودن پروتئین های کوچک (جمع شدن و همه گیر شدن).

حمل و نقل داخل سلول و مرتب سازی

پروتئین های سنتز شده در سیتوپلاسم سلول یوکاریوتی باید به ارگانوئیدهای مختلف سلول منتقل شوند: هسته ، میتوکندری ، شبکه آندوپلاسمی (EPR) ، دستگاه Golgi ، لیزوزوم ها و غیره و برخی پروتئین ها باید وارد محیط خارج سلولی شوند. برای ورود به بخش مشخصی از سلول ، پروتئین باید دارای برچسب خاصی باشد. در بیشتر موارد ، چنین برچسب بخشی از توالی اسید آمینه پروتئین (پروتئین رهبر یا توالی سیگنال پروتئین) است ، اما در بعضی موارد ، الیگوساکاریدهای متصل به پروتئین ، این برچسب هستند.

انتقال پروتئین ها در EPR همانطور که سنتز می شوند انجام می شود ، زیرا ریبوزوم ها سنتز پروتئین ها با توالی سیگنال برای EPR را بر روی پروتئین های خاص روی غشای بیرونی آن می کنند. از EPR تا دستگاه Golgi و از آنجا به لیزوزومها و به غشای خارجی یا محیط خارج سلولی ، پروتئین ها از طریق انتقال وزیکولار وارد می شوند. پروتئین هایی با سیگنال محلی سازی هسته ای از طریق منافذ هسته ای وارد هسته می شوند. در میتوکندری ها و کلروپلاست ها ، پروتئین های دارای توالی سیگنال مربوطه از طریق منافذ مترجم ویژه پروتئین با مشارکت chaperones وارد می شوند.

حفظ ساختار و تخریب

حفظ ساختار مکانی صحیح پروتئین ها برای عملکرد طبیعی آنها بسیار مهم است. تاشو نادرست پروتئین های منتهی به تجمع آنها می تواند در اثر جهش ، اکسیداسیون ، شرایط استرس یا تغییرات جهانی در فیزیولوژی سلول ایجاد شود. تجمع پروتئین ها نشانه بارز پیری است. اعتقاد بر این است که تاشو نادرست پروتئین عامل یا تشدید بیماری هایی مانند فیبروز کیستیک ، بیماری تجمع لیزوزوم است. و همچنین اختلالات عصبی (آلزایمر ، هانتینگتون و پارکینسون).

در فرایند تکامل سلولی ، چهار مکانیسم اصلی برای مقابله با تجمع پروتئین ایجاد شده است. دو مورد اول - تاشو مكرر (جابجايي مجدد) با كمك صابون و جدا شدن پروتئازها - هم در باكتري ها و هم در ارگانيسم هاي بالاتر يافت مي شود. اتوفاژی و تجمع پروتئین های تاشو نادرست در اندام های غیر غشایی ویژه مشخصه یوکاریوت ها است.

توانایی پروتئین برای بازگرداندن ساختار سه بعدی صحیح پس از دناتوراسیون به ما این امکان را می دهد تا فرض کنیم که تمام اطلاعات مربوط به ساختار نهایی پروتئین در دنباله اسیدهای آمینه آن موجود است. در حال حاضر ، این تئوری که ترکیب پایدار یک پروتئین دارای حداقل انرژی آزاد است با سایر ساختارهای احتمالی این پلی پپتید مقایسه می شود.

در سلول ها گروهی از پروتئین ها وجود دارد که عملکرد آنها اطمینان از تاشو درست صحیح سایر پروتئین ها پس از سنتز آنها بر روی ریبوزوم ، برای بازگرداندن ساختار پروتئین ها پس از آسیب آنها و همچنین ایجاد و تفکیک مجتمع های پروتئین است. به این پروتئین ها کاپرون گفته می شود. غلظت بسیاری از chaperones در سلول با افزایش شدید دمای محیط افزایش می یابد ، بنابراین آنها متعلق به گروه Hsp (پروتئین های شوک حرارتی انگلیسی - پروتئین های شوک حرارتی) هستند. اهمیت عملکرد طبیعی چاپرها برای عملکرد بدن را می توان با نمونه ای از chaperone α-crystalin که بخشی از لنزهای چشم انسان است نشان داد. جهش در این پروتئین منجر به پوشاندن لنز به دلیل تجمع پروتئین ها و در نتیجه آب مروارید می شود.

اگر ساختار سوم پروتئین ها نتوانند ترمیم شوند ، توسط سلول از بین می روند. آنزیم هایی که پروتئین ها را تخریب می کنند پروتئازها خوانده می شوند.در محل حمله مولکول بستر ، آنزیم های پروتئولیتیک به اندوپپتیداز و اگزوپپتیداز تقسیم می شوند:

• اندوپپتیدازها ، یا پروتئینازها ، پیوندهای پپتید را در زنجیره پپتید برش می دهند. آنها توالی های کوتاه پپتید بسترها را می شناسند و به هم متصل می کنند و پیوندهای بین اسیدهای آمینه خاص را بطور مشخص هیدرولیز می کنند.
• اگزوپپتیدازها پپتیدهای هیدرولیز را از انتهای زنجیره هیدرولیز می کنند: آمینوپپتیدازها از N- پایانه ، کربوکسیپپتیدازها از C- پایانه. سرانجام ، دیپپتیدازها فقط دیپپتیدها را جدا می کنند.

طبق مکانیسم کاتالیز ، اتحادیه بین المللی بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی کلاسهای مختلف پروتئازها از جمله پروتئینازهای سرین ، پروتئازهای آسپارتیک ، پروتئازهای سیستئین و متالوپروتازها را مشخص می کند.

پروتئازوم نوعی خاص است که پروتئازوم ، پروتئاز multisubunit بزرگ موجود در هسته و سیتوپلاسم یوکاریوت ها ، باستان و برخی باکتری ها است.

برای اینکه پروتئین هدف توسط پروتئازوم جدا شود ، باید با اتصال یک پروتئین کوچک یوبیوکیتین به آن ، برچسب گذاری شود. واکنش اضافی اوبیوکیتین توسط آنزیم های یوبیکویتین لیزاز کاتالیز می شود. افزودن اولین مولکول اوبیوکیتین به پروتئین به عنوان سیگنال لیگازها برای افزودن بیشتر مولکولهای اوبیوکیتین است. در نتیجه ، یک زنجیره پلیوبیوکیتین به پروتئین متصل شده است ، که به پروتئازوم متصل می شود و شکاف پروتئین هدف را تضمین می کند. به طور کلی ، این سیستم به پروتئین وابسته به یوبیوکیتین گفته می شود. تخریب 80-90٪ پروتئینهای داخل سلول با مشارکت پروتئازوم رخ می دهد.

تخریب پروتئین در پراکسیزومها برای بسیاری از فرآیندهای سلولی از جمله چرخه سلولی ، تنظیم بیان ژن و پاسخ به استرس اکسیداتیو مهم است.

اتوفاژی فرایند تخریب بیومولکول های طولانی مدت به ویژه پروتئین ها و همچنین اندامک های موجود در لیزوزوم ها (در پستانداران) یا واکوئل ها (در مخمر) است. اتوفاژی فعالیت حیاتی هر سلول عادی را همراهی می کند ، اما کمبود مواد مغذی ، وجود ارگان های آسیب دیده در سیتوپلاسم و سرانجام ، وجود پروتئین های جزئی دفع نشده و سنگدانه های آنها در سیتوپلاسم می تواند به عنوان محرکی برای تقویت فرآیند اتوفاژی در سلول ها باشد.

سه نوع اتوفاژی از هم متمایز است: میکرووفاژی ، ماکرو اتوفاژی و اتوفاژی وابسته به چاپون.

در حین میکروووفاژی ، ماکرومولکول ها و قطعات غشای سلولی توسط لیزوزوم اسیر می شوند. به این ترتیب ، سلول می تواند پروتئین ها را با کمبود انرژی یا مصالح ساختمانی هضم کند (به عنوان مثال ، در هنگام گرسنگی). اما فرآیندهای میکرووفاژی در شرایط عادی اتفاق می افتد و عموماً بی تفاوت است. گاهی اوقات ارگانوئیدها در حین میکرووفاژی نیز هضم می شوند ، به عنوان مثال میکروواتوفاژی پراکسیزومها و میکروواتوفاژی جزئی هسته ها که سلول در آن زنده مانده است در مخمرها توصیف می شود.

در ماکرو اتوفاژی ، بخشی از سیتوپلاسم (که اغلب حاوی هرگونه ارگانوئید است) توسط یک محفظه غشایی شبیه به یک مخزن شبکه آندوپلاسمی احاطه شده است. در نتیجه ، این سایت توسط دو غشا از بقیه سیتوپلاسم جدا می شود. چنین ارگانلهای با غشای دوتایی ، اتوفاژوزوم نامیده می شوند. اتوفاگوزومها با لیزوزومها ادغام می شوند و اتوفاژولیزوم را تشکیل می دهند ، که در آن اندامک ها و بقیه محتویات اتوفوگوزوم ها هضم می شوند. ظاهرا ، ماکرو اتوفاژی نیز غیر انتخابی است ، اگرچه اغلب تأکید می شود که سلول با کمک آن می تواند از ارگانوئیدهایی که "منسوخ شده اند" خلاص شوند (میتوکندری ، ریبوزوم و غیره).

نوع سوم اتوفاژی وابسته به chaperone است. در این روش ، حمل و نقل مستقیم پروتئین های با خاصیت دناتوره شده از سیتوپلاسم از طریق غشای لیزوزوم به حفره آن ، جایی که هضم می شوند ، صورت می گیرد. این نوع اتوفاژی ، که فقط در پستانداران توصیف می شود ، ناشی از استرس است.

JUNQ و IPOD

در شرایط استرس ، هنگامی که یک سلول یوکاریوتی قادر به مقابله با تجمع تعداد زیادی از پروتئین های دناتوره شده نباشد ، می توان آنها را به یکی از دو نوع ارگانول موقتی - JUNQ و IPOD (انگلیسی) روسی ارسال کرد. .

JUNQ (محفظه کنترل کیفیت هسته ای JUxta Nuclear) با قسمت بیرونی غشای هسته ای همراه است و حاوی پروتئین های همه کاره است که می توانند به سرعت در سیتوپلاسم و همچنین chaperones و پروتئازومها منتقل شوند. عملکرد مورد نظر JUNQ تجدید پروتئین و / یا تخریب پروتئین است.

IPOD (سپرده پروتئین نامحلول انگلیسی - مکانی برای رسوب پروتئین های نامحلول) در نزدیکی واکوئل مرکزی قرار دارد و حاوی مصالح غیرقانونی پروتئین های تشکیل دهنده آمیلوئید است. تجمع این پروتئین ها در IPOD می تواند از تعامل آنها با ساختارهای سلولی طبیعی جلوگیری کند ، بنابراین ، اعتقاد بر این است که این شمول عملکرد محافظتی دارد.

عملکرد پروتئین ها در بدن

پروتئین ها مانند سایر ماکرومول های بیولوژیکی (پلی ساکاریدها ، لیپیدها و اسیدهای نوکلئیک) اجزای اساسی کلیه موجودات زنده هستند و در زندگی سلول نقش مهمی دارند. پروتئین ها فرآیندهای متابولیکی را انجام می دهند. آنها بخشی از ساختارهای داخل سلولی هستند - اندامک ها و اسکلت سلولی ، که در فضای خارج سلولی ترشح می شوند ، جایی که می توانند به عنوان سیگنال منتقل شده بین سلول ها عمل کنند ، در هیدرولیز مواد غذایی و تشکیل ماده بین سلولی شرکت کنند.

طبقه بندی پروتئین ها با توجه به عملکرد آنها نسبتاً دلخواه است ، زیرا همان پروتئین می تواند چندین کارکرد را انجام دهد. یک نمونه خوب از چنین عملکردی لیزیل tRNA سنتتاز ، آنزیمی از کلاس سنتازهای آمینواسیل tRNA ، که نه تنها باقیمانده لیزین را به tRNA متصل می کند ، بلکه رونویسی چندین ژن را نیز تنظیم می کند. پروتئین ها به دلیل فعالیت آنزیمی عملکردهای بسیاری را انجام می دهند. بنابراین ، آنزیم ها پروتئین حرکتی میوزین ، پروتئین پروتئین کیناز تنظیم کننده ، پروتئین حمل و نقل سدیم پتاسیم آدنوزین تری فسفاتاز و غیره هستند.

عملکرد کاتالیزوری

شناخته شده ترین عملکرد پروتئین ها در بدن ، کاتالیز واکنش های شیمیایی مختلف است. آنزیم ها پروتئین هایی هستند که خاصیت کاتالیزوری خاص دارند ، یعنی هر آنزیم یک یا چند واکنش مشابه را کاتالیز می کند. آنزیم ها تجزیه یك مولكول های پیچیده (كاتابولیسم) و سنتز آنها (آنابولیسم) از جمله تکثیر DNA و ترمیم و تركیب RNA ماتریس را كاتالیز می كنند. تا سال 2013 ، بیش از 5000 آنزیم شرح داده شده است. شتاب واکنش در نتیجه کاتالیز آنزیمی می تواند بسیار زیاد باشد: واکنش کاتالیز شده توسط آنزیم اوروتیدین -5'-فسفات دکربوکسیلاز ، مثلاً 10 17 بار سریعتر از آن غیر کاتالیز شده (نیمه عمر دکربوکسیلاسیون اسید اورتیک 78 آن سال آنزیم و آنزیم 18 نیست) مولکولهایی که به آنزیم وصل می شوند و در نتیجه واکنش تغییر می کنند ، بسترها نامیده می شوند.

اگرچه آنزیم ها معمولاً از صدها باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده اند ، تنها بخش کوچکی از آنها با بستر تعامل دارند و حتی مقادیر کمتری - بطور متوسط ​​3-4 بقایای اسید آمینه که غالباً در ساختار اولیه از یکدیگر قرار دارند - مستقیماً درگیر در کاتالیز هستند. به بخشی از مولکول آنزیم که اتصال بستر و کاتالیز را فراهم می کند ، مرکز فعال گفته می شود.

در سال 1992 ، اتحادیه بین المللی بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی نسخه نهایی نامگذاری سلسله مراتبی آنزیم ها را بر اساس نوع واکنش های انجام شده توسط آنها پیشنهاد داد. با توجه به این نامگذاری ، نام آنزیم ها باید همیشه پایان داشته باشد -مبانی و از اسامی واکنش های کاتالیز شده و بسترهای آنها تشکیل می شود. به هر آنزیم كد اختصاصی اختصاص داده می شود كه با استفاده از آن می توان موقعیت آن در سلسله مراتب آنزیم ها را آسان كرد.با توجه به نوع واکنش های کاتالیز شده ، تمام آنزیم ها به 6 کلاس تقسیم می شوند:

• CF 1: اکسیدوردوکتازها که کاتالیز واکنشهای ردوکس ،
• CF 2: ترانسفرازهایی که انتقال گروههای شیمیایی از یک مولکول بستر به دیگری را کاتالیز می کنند ،
• CF 3: هیدرولازها که هیدرولیز پیوندهای شیمیایی را کاتالیز می کنند ،
• CF 4: لیازها که باعث شکستن پیوندهای شیمیایی بدون هیدرولیز با تشکیل پیوند مضاعف در یکی از محصولات می شوند ،
• CF 5: ایزومرازهایی که تغییرات ساختاری یا هندسی در مولکول بستر را کاتالیز می کنند ،
• CF 6: لیگازهایی که به علت هیدرولیز پیوند دی فسفات ATP یا یک تری فسفات مشابه ، تشکیل پیوندهای شیمیایی بین بسترها را کاتالیز می کنند.

عملکرد ساختاری

پروتئین های ساختاری اسکلت سلولی ، به عنوان نوعی آرماتور ، به سلول ها و بسیاری از ارگانوئید ها شکل می دهند و در تغییر شکل سلول ها نقش دارند. اکثر پروتئینهای ساختاری رشته ای هستند: اکتین و مونومرهای توبولین ، به عنوان مثال پروتئینهای محلول ، گلوبولار ، اما پس از پلیمریزاسیون ، رشته های طولانی تشکیل می دهند که اسکلت سلولی را تشکیل می دهند ، که به سلول اجازه می دهد شکل را حفظ کند. کلاژن و الاستین اجزای اصلی ماده بین سلولی بافت همبند (به عنوان مثال غضروف) هستند و مو ، ناخن ، پرندگان پرنده و برخی پوسته ها از پروتئین ساختاری کراتین دیگری تشکیل شده است.

عملکرد محافظ

چندین نوع عملکرد محافظ پروتئین وجود دارد:

1. محافظت جسمی. محافظت فیزیکی بدن توسط کلاژن ، پروتئینی صورت می گیرد که اساس ماده بین سلولی بافتهای همبند (از جمله استخوان ها ، غضروف ، تاندون ها و لایه های عمیق پوست (درم)) ، کراتین است که اساس سپرهای شاخی ، مو ، پرها ، شاخ و سایر مشتقات اپیدرم را تشکیل می دهد. به طور معمول ، چنین پروتئین هایی به عنوان پروتئین هایی با عملکرد ساختاری در نظر گرفته می شوند. نمونه هایی از پروتئین های این گروه عبارتند از: فیبرینوژن و ترومبین که در انعقاد خون دخیل هستند.
2. محافظت شیمیایی. اتصال سموم به مولکول های پروتئین می تواند سم زدایی آنها را فراهم کند. نقش مهمی در سم زدایی در انسان توسط آنزیم های کبدی وجود دارد که سموم را تجزیه می کنند یا آنها را به صورت محلول تبدیل می کنند ، که این امر به دفع سریع آنها از بدن کمک می کند.
3. دفاع ایمنی. پروتئین هایی که خون و مایعات دیگر بدن را تشکیل می دهند ، در واکنش دفاعی بدن در برابر آسیب و حمله پاتوژن ها نقش دارند. پروتئین های سیستم مکمل و آنتی بادی ها (ایمونوگلوبولین ها) متعلق به پروتئین های گروه دوم هستند ، آنها باکتری ها ، ویروس ها یا پروتئین های خارجی را خنثی می کنند. آنتی بادی هایی که بخشی از سیستم ایمنی بدن سازگار هستند ، به موادی که برای بدن بیگانه هستند ، آنتی ژن ها می چسبند و از این طریق آنها را خنثی می کنند و آنها را به سمت مکان های تخریب هدایت می کنند. آنتی بادی ها می توانند در فضای بین سلولی ترشح شوند یا در غشای لنفوسیت های B خاص به نام پلاسموسیت ها ثابت شوند.

عملکرد نظارتی

بسیاری از فرآیندهای داخل سلول ها توسط مولکول های پروتئین تنظیم می شوند که نه به عنوان منبع انرژی و نه به عنوان مصالح ساختمانی برای سلول کار می کنند. این پروتئین ها پیشرفت سلول را در چرخه سلولی ، رونویسی ، ترجمه ، ترکیب ، فعالیت سایر پروتئین ها و بسیاری از فرآیندهای دیگر تنظیم می کنند. پروتئین ها عملکرد تنظیمی را به دلیل فعالیت آنزیمی (به عنوان مثال پروتئین کیناز) یا به دلیل اتصال خاص به سایر مولکول ها انجام می دهند. بنابراین ، فاکتورهای رونویسی ، پروتئین های فعال کننده و پروتئین های سرکوبگر می توانند شدت رونویسی ژنها را با اتصال به توالیهای نظارتی خود تنظیم کنند. در سطح ترجمه ، خواندن بسیاری از mRNA ها نیز با افزودن فاکتورهای پروتئین تنظیم می شود.

مهمترین نقش در تنظیم فرآیندهای داخل سلولی توسط پروتئین کینازها و پروتئین فسفاتازها - آنزیم هایی که با اتصال به آنها یا جدا کردن گروه های فسفات ، فعالیت سایر پروتئین ها را فعال یا مهار می کنند ، بازی می شود.

عملکرد سیگنال

عملکرد سیگنال پروتئین ها توانایی پروتئین ها به عنوان ماده سیگنال دهنده ، انتقال سیگنال ها بین سلول ها ، بافت ها ، ارگان ها و ارگانیسم ها است. اغلب ، عملکرد سیگنال با عملکرد نظارتی ترکیب می شود ، زیرا بسیاری از پروتئین های تنظیم کننده داخل سلولی نیز سیگنال ها را منتقل می کنند.

عملکرد سیگنالینگ توسط پروتئین های هورمونی ، سایتوکاین ها ، فاکتورهای رشد و غیره انجام می شود.

هورمون ها توسط خون حمل می شوند. بیشتر هورمون های حیوانی پروتئین یا پپتید هستند. اتصال هورمون به گیرنده آن سیگنالی است که باعث پاسخ سلول می شود. هورمون ها غلظت مواد در خون و سلول ها ، رشد ، تولید مثل و سایر فرایندها را تنظیم می کنند. نمونه ای از چنین پروتئین ها انسولین است که غلظت گلوکز خون را تنظیم می کند.

سلول ها با استفاده از پروتئین های سیگنالینگ منتقل شده از طریق ماده بین سلولی با یکدیگر ارتباط برقرار می کنند. چنین پروتئین هایی ، به عنوان مثال ، سیتوکین ها و فاکتورهای رشد را شامل می شود.

سایتوکاین ها مولکول های سیگنالینگ پپتیدی هستند. آنها تعامل بین سلول ها را تنظیم می کنند ، بقای آنها را تعیین می کنند ، باعث تحریک یا مهار رشد ، تمایز ، فعالیت عملکردی و آپوپتوز می شوند ، هماهنگی سیستم ایمنی ، غدد درون ریز و عصبی را تضمین می کنند. نمونه ای از سایتوکاین ها فاکتور نکروز تومور است که سیگنال های التهابی را بین سلول های بدن منتقل می کند.

عملکرد یدکی (آماده به کار)

چنین پروتئین هایی شامل پروتئین های به اصطلاح ذخیره شده است که به عنوان منبع انرژی و ماده در دانه های گیاهان (به عنوان مثال گلوبولین های 7S و 11S) و تخم حیوانات ذخیره می شوند. تعدادی پروتئین دیگر در بدن به عنوان منبع اسیدهای آمینه مورد استفاده قرار می گیرند ، که به نوبه خود پیش ساز مواد بیولوژیکی فعال هستند که روند سوخت و ساز بدن را تنظیم می کنند.

عملکرد گیرنده

گیرنده های پروتئین هم در سیتوپلاسم قرار دارند و هم در غشای سلولی ادغام می شوند. یک قسمت از مولکول گیرنده سیگنالی را دریافت می کند ، که اغلب توسط یک ماده شیمیایی سرو می شود ، و در برخی موارد - سبک ، استرس مکانیکی (به عنوان مثال ، کشش) و سایر محرک ها. هنگامی که سیگنال در معرض قسمت خاصی از مولکول - پروتئین گیرنده قرار می گیرد - تغییرات شکل دهنده آن رخ می دهد. در نتیجه ، ترکیب بخش دیگری از مولکول ، که یک سیگنال را به دیگر اجزای سلولی منتقل می کند ، تغییر می کند. چندین مکانیسم انتقال سیگنال وجود دارد. برخی گیرنده ها یک واکنش شیمیایی خاص را کاتالیز می کنند ، برخی دیگر به عنوان کانال های یونی عمل می کنند ، که بر عملکرد یک سیگنال باز یا بسته می شوند ، در حالی که برخی دیگر به طور خاص مولکول های واسطه درون سلول را به هم متصل می کنند. در گیرنده های غشایی ، بخشی از مولکول که به مولکول سیگنال متصل می شود ، بر روی سطح سلول است و دامنه ای که سیگنال را منتقل می کند در داخل است.

عملکرد موتور (موتور)

یک کلاس کامل از پروتئین های حرکتی حرکات بدن را فراهم می کند ، به عنوان مثال ، انقباض ماهیچه ها ، از جمله حرکت (میوزین) ، حرکت سلول ها در بدن (مثلاً حرکت آموئید لکوسیت ها) ، حرکت مژگان و فلاژلا ، و همچنین حمل و نقل داخل سلولی فعال و جهت دار (kinesin ، dynein) . Dyneins و kinesins با استفاده از هیدرولیز ATP به عنوان منبع انرژی ، مولکول ها را در امتداد میکروتوبول ها انتقال می دهند. داینین ها مولکول ها و اندامک ها را از قسمت های محیطی سلول به سمت سانتروزوم ، کینسین ها منتقل می کنند. Dyneins همچنین مسئول حرکت مژگان و فلاژلا یوکاریوت ها هستند. انواع سیتوپلاسمی میوزین می توانند در انتقال مولکولها و ارگانوئیدها از طریق ریزگردها نقش داشته باشند.

پروتئین ها در متابولیسم

اکثر میکروارگانیسم ها و گیاهان می توانند 20 اسید آمینه استاندارد و همچنین اسیدهای آمینه اضافی (غیر استاندارد) مانند سیترولین را سنتز کنند.اما اگر اسیدهای آمینه در محیط زیست باشند ، حتی میکروارگانیسم ها با انتقال اسیدهای آمینه به داخل سلول و خاموش کردن مسیرهای بیوسنتزیک آنها انرژی می کنند.

اسیدهای آمینه که نمی توانند توسط حیوانات سنتز شوند ، ضروری نامیده می شوند. آنزیم های اصلی در مسیرهای بیوسنتزی ، به عنوان مثال آسپارتات کیناز ، که اولین قدم در شکل گیری لیزین ، متیونین و ترئونین از آسپارتات را کاتالیز می کند ، در حیوانات وجود ندارد.

حیوانات به طور عمده از پروتئین های موجود در مواد غذایی اسیدهای آمینه دریافت می کنند. پروتئین ها در زمان هضم از بین می روند ، که معمولاً با دناتوراسیون پروتئین با قرار دادن آن در محیط اسیدی و هیدرولیز کردن آن با استفاده از آنزیم هایی به نام پروتئازها شروع می شود. برخی از اسیدهای آمینه به دست آمده در نتیجه هضم برای سنتز پروتئین های بدن استفاده می شود ، در حالی که بقیه در طی گلوکونوژنز به گلوکز تبدیل می شوند یا در چرخه Krebs استفاده می شوند. استفاده از پروتئین به عنوان یک منبع انرژی از اهمیت ویژه ای در شرایط روزه داری ، هنگامی که پروتئین های بدن به ویژه عضلات به عنوان منبع انرژی استفاده می شوند. اسیدهای آمینه همچنین منبع مهمی ازت در تغذیه بدن هستند.

هیچ استاندارد واحدی برای دریافت پروتئین انسان وجود ندارد. میکرو فلور روده بزرگ اسیدهای آمینه را سنتز می کند که در تهیه هنجارهای پروتئین مورد توجه قرار نمی گیرند.

روشهای مطالعه

ساختار و عملکرد پروتئین ها هر دو در آماده سازی های خالص مورد مطالعه قرار می گیرند در شرایط آزمایشگاهیو در محیط طبیعی آنها در یک موجود زنده ، داخل بدن. مطالعات پروتئین های خالص تحت شرایط کنترل شده برای تعیین عملکرد آنها مفید است: ویژگی های جنبشی فعالیت کاتالیزوری آنزیم ها ، میل نسبی به بسترهای مختلف ، و غیره. مطالعات پروتئین داخل بدن در سلول ها یا کل ارگانیسم ها اطلاعات بیشتری در مورد محل عملکرد و چگونگی تنظیم فعالیت آنها ارائه می دهند.

زیست شناسی مولکولی و سلولی

روشهای زیست شناسی مولکولی و سلولی معمولاً برای مطالعه سنتز و بومی سازی پروتئین ها در یک سلول استفاده می شود. روشی برای مطالعه بومی سازی به طور گسترده ای استفاده می شود ، بر اساس سنتز پروتئین کیمریک در یک سلول ، متشکل از پروتئین مورد مطالعه ، متصل به یک "گزارشگر" ، به عنوان مثال ، پروتئین فلورسنت سبز (GFP). محل قرارگیری چنین پروتئینی در سلول با استفاده از میکروسکوپ فلورسانس قابل مشاهده است. علاوه بر این ، پروتئین ها را می توان با استفاده از آنتی بادی هایی که آنها را تشخیص می دهند ، تجسم کرد ، که به نوبه خود دارای یک برچسب فلورسنت هستند. اغلب ، همزمان با پروتئین مورد مطالعه ، اغلب پروتئین های شناخته شده از اندامک هایی مانند شبکه آندوپلاسمی ، دستگاه گلگری ، لیزوزوم ها و وکیول ها شناخته می شوند ، که امکان تعیین دقیق تر موضعی پروتئین مورد مطالعه را فراهم می آورد.

روشهای ایمونوهیستوشیمی معمولاً از آنتی بادی هایی استفاده می شوند که به آنزیم هایی متصل می شوند که تشکیل محصول لومینسانس یا رنگی را کاتالیز می کنند و به شما امکان می دهد محلی سازی و میزان پروتئین مورد مطالعه را در آن مقایسه کنید. یک تکنیک نادرتر برای تعیین محل پروتئین ها ، اولتراسانتریفیوژ تعادل کسری سلول در شیب ساکارز یا کلرید سزیم است.

سرانجام ، یكی از روشهای كلاسیك ، میكروسكوپ ایمونالكترونیك است كه اساساً شبیه میكروسكوپ ایمونوفلورسانس است با این تفاوت كه از میكروسكوپ الکترونی استفاده می شود. نمونه برای میکروسکوپ الکترونی تهیه شده و سپس با آنتی بادی به پروتئین متصل شده به مواد متراکم الکترون ، معمولاً طلا پردازش می شود.

محققان با استفاده از جهش زایی به روش سایت ، می توانند توالی اسید آمینه یک پروتئین و به تبع آن ساختار مکانی آن ، مکان در سلول و تنظیم فعالیت آن را تغییر دهند. با استفاده از این روش ، با استفاده از tRNA های اصلاح شده ، اسیدهای آمینه مصنوعی نیز می توانند به پروتئین وارد شوند و پروتئین هایی با خصوصیات جدید ساخته شوند.

بیوشیمیایی

برای انجام یک تحلیل در شرایط آزمایشگاهی پروتئین باید از سایر اجزای سلولی خالص شود. این روند معمولاً با تخریب سلولها و به دست آوردن به اصطلاح عصاره سلولی آغاز می شود. علاوه بر این ، با روش سانتریفیوژ و روش های اولتراسانتراژ ، این عصاره را می توان به: کسری شامل پروتئین های محلول ، کسری شامل لیپیدها و پروتئین های غشایی و کسری حاوی اندامک های سلولی و اسیدهای نوکلئیک تقسیم کرد.

رسوب پروتئین با نمک زدایی برای جداسازی مخلوط پروتئین استفاده می شود ، و همچنین به غلظت پروتئین اجازه می دهد. تجزیه و تحلیل رسوب گذاری (سانتریفیوژ) به شما امکان می دهد مخلوط پروتئین را با توجه به مقدار ثابت رسوب پروتئین های فردی ، که در سوبربرگ (S) اندازه گیری می شود ، تقسیم کنید. انواع مختلف کروماتوگرافی سپس برای جداسازی پروتئین یا پروتئین مورد نظر بر اساس خواصی از قبیل وزن مولکولی ، بار و وابستگی استفاده می شود. بعلاوه پروتئین ها را می توان با توجه به بار آنها با استفاده از الکترو فوکوس جدا کرد.

برای ساده کردن فرآیند تصفیه پروتئین ، اغلب از مهندسی ژنتیک استفاده می شود که به شما امکان می دهد مشتقات پروتئین هایی را برای تصفیه مناسب ایجاد کنید بدون اینکه بر ساختار یا فعالیت آنها تأثیر بگذارد. "برچسب ها" ، که توالی اسیدهای آمینه کوچک هستند ، به عنوان مثال ، زنجیره ای از 6 یا بیشتر باقیمانده هیستیدین ، ​​و به یک انتهای پروتئین وصل می شوند. هنگامی که عصاره سلولهای سنتز کننده پروتئین "برچسب زده شده" از طریق یک ستون کروماتوگرافی حاوی یونهای نیکل عبور می کند ، هیستیدین با نیکل پیوند می یابد و روی ستون باقی می ماند ، در حالی که اجزای باقی مانده لیزات از داخل ستون بدون مانع عبور می کنند (کروماتوگرافی نیکل-کلات). بسیاری از برچسب های دیگر به منظور کمک به محققان در جداسازی پروتئین های خاص از مخلوط های پیچیده طراحی شده اند که بیشتر آنها با استفاده از کروماتوگرافی میل می کنند.

میزان خالص سازی پروتئین را می توان مشخص کرد که وزن مولکولی و نقطه ایزوالکتریک آن شناخته شده است - با استفاده از انواع مختلف ژل الکتروفورز - یا با اندازه گیری فعالیت آنزیمی در صورتی که پروتئین آنزیمی باشد. طیف سنجی جرمی به شما امکان می دهد پروتئین انتخابی را با وزن مولکولی و جرم قطعات آن مشخص کنید.

پروتئین

پروتئین های کل پروتئین سلول به پروتئوم گفته می شود ، مطالعه آن پروتئومیکس است که با قیاس ژنومیک خوانده می شود. روش های کلیدی پروتئومی تجربی شامل موارد زیر است:

• الکتروفورز 2D ، که امکان جداسازی مخلوط پروتئین چند جزء را فراهم می آورد ،
• طیف سنجی جرمی ، که امکان شناسایی پروتئین ها توسط جرم پپتیدهای سازنده آنها با توان زیاد را فراهم می کند ،
• میکرو پرتوهای پروتئین ، که به شما امکان می دهد همزمان میزان تعداد زیادی پروتئین در سلول را اندازه گیری کنید ،
• سیستم مخمر دو هیبریدی ، که به شما امکان می دهد به طور منظم برهم کنش های پروتئین و پروتئین مطالعه کنید.

به کلیه اثرات متقابل بیولوژیکی پروتئین در یک سلول ، تعامل گفته می شود. یک مطالعه منظم در مورد ساختار پروتئین ها که نمایانگر انواع ممکن از ساختارهای سوم است ، ژنومیک ساختاری نامیده می شود.

پیش بینی ساختار و مدل سازی

پیش بینی ساختار مکانی با استفاده از برنامه های رایانه ای (در سیلیکون) اجازه می دهد تا ساخت مدل های پروتئینی که ساختار آنها هنوز به صورت آزمایشی مشخص نشده است. موفق ترین نوع پیش بینی ساختار ، معروف به مدل سازی همولوگ ، به ساختار "الگوی" موجود متکی است ، مشابه در توالی اسید آمینه به پروتئین مدل. روش های پیش بینی ساختار مکانی پروتئین ها در زمینه در حال توسعه مهندسی ژنتیک پروتئین ها استفاده می شود ، که به کمک آن ساختارهای جدید جدید پروتئین ها قبلاً به دست آمده اند. یک کار محاسباتی پیچیده تر پیش بینی تعامل بین مولکولی مانند اتصال مولکولی و پیش بینی تعامل پروتئین با پروتئین است.

تعامل تاشو و بین مولکولی پروتئین ها را می توان با استفاده از مکانیک مولکولی مدل کرد. به ویژه ، دینامیک مولکولی و روش مونت کارلو که به طور فزاینده از محاسبات موازی و توزیع شده استفاده می کنند (برای مثال پروژه خانه Folding @).تاشو دامنه های پروتئینی α- مارپیچ کوچک ، مانند پروتئین ویلین یا یکی از پروتئین های HIV ، با موفقیت مدل سازی شده اند در سیلیکون. با استفاده از روش های ترکیبی که دینامیک مولکولی استاندارد را با مکانیک کوانتومی ترکیب می کند ، حالات الکترونیکی رودسپین رنگدانه بصری مورد بررسی قرار گرفته است.